Wat is een peptidesequentie?

Peptiden zijn biologische polymeren gevormd door het koppelen van aminozuren, waarvan de belangrijkste elementen koolstof (C), waterstof (H), zuurstof (O) en stikstof (N) zijn. De term "peptidesequentie" verwijst naar de volgorde waarin aminozuren zijn gekoppeld. Peptiden zijn erg belangrijk in levende systemen en vormen samen veel grotere ketens die eiwitten worden genoemd. Hoewel er veel soorten biologische peptiden zijn, zijn de meeste hiervan samengesteld uit slechts 20 aminozuren. Eiwitten vervullen een reeks biologische functies, waaronder als enzymen en in de structuur van celwanden in planten en membranen in dierlijke cellen.

Aminozuren worden zo genoemd omdat ze amine (-NH2) en carbonzuur (-CO2H) groepen hebben. De meeste aminozuren die in biologische systemen worden gevonden, hebben de algemene formule R-CH (NH2) -CO2H, waarbij R een bereik van groepen is. De variërende structuur van R beïnvloedt de structuur en eigenschappen van peptiden en eiwitten.

Peptidesynthese vindt plaats wanneer de aminegroep van een aminozuur reageert met de carbonzuurgroep op een ander aminozuur. Het resultaat is de vorming van een amidegroep met structuur -N (H) -CO- waarbij de stikstof-koolstofbinding een peptidebinding wordt genoemd. De reactie kan een willekeurig aantal keren plaatsvinden om een ​​peptidesequentie van verschillende functionele groepen te vormen, die elk worden afgewisseld door een amidegroep.

Peptiden en eiwitten hebben verschillende structuurniveaus. Primaire eiwitstructuur is de volgorde waarin de aminozuren worden gevonden; dit is zijn peptidesequentie. De functionele groepen op het eiwit werken op elkaar in om het in een vorm te trekken. De individuele wendingen van een peptide worden de secundaire structuur ervan genoemd. De algemene vorm, het nettoresultaat van al deze wendingen, is de tertiaire structuur van het peptide.

De biochemische eigenschappen van eiwitten of peptiden hangen af ​​van de tertiaire structuur. Zoals met alle chemicaliën, zullen eiwitten de meest energetisch gunstige vorm aannemen. Deze vorm is vanwege aantrekkelijke en afstotende krachten tussen de groepen op de afzonderlijke aminozuren. Daarom is de tertiaire structuur vanwege de primaire structuur, wat betekent dat het afleiden van de peptidesequentie van een bepaald eiwit uiteindelijk de eigenschappen ervan zal verklaren.

Het uitwerken van de peptidesequentie van een eiwit heeft toepassingen bij het ontwerpen van geneesmiddelen. Veel biologische processen zijn afhankelijk van de werking van eiwitten, en medicijnen werken vaak door de werking van deze eiwitten te kopiëren of te blokkeren. Inzicht in het gedrag van eiwitten kan leiden tot het ontwerpen van effectievere geneesmiddelen. Om deze reden heeft de onderzoeks- en ontwikkelingsafdeling van een farmaceutisch bedrijf meestal een peptidenbibliotheek of peptidencatalogus die ze zal gebruiken bij het zoeken naar nieuwe geneesmiddelen.