Co je ubikvitinace proteinů?

Ubikvitinace proteinů je regulační proces, který se vyskytuje v buňce pro degradaci molekul proteinů.Během procesu se malé proteiny známé jako ubikvitiny spojují k proteinovým molekulám, které mají být degradovány.Tyto molekuly ubikvitinu účinně signalizují protein pro degradaci proteosomem nebo degraderem proteinu.V ubikvitinaci proteinů je několik kroků, z nichž všechny jsou důležité pro normální buněčné procesy, protože buňky neustále vytvářejí a degradují nové proteiny v reakci na změny prostředí.

Nejprve musí být molekula ubikvitinu aktivována, aby označila jiné, aby označily jiné, aby označily jinéproteiny, krok, který je dosažen enzymem aktivujícím ubikvitin, E ₁ .Tento krok v ubikvitinaci proteinů je závislý na energii, což znamená, že vyžaduje, aby buňka vynakládala energii prostřednictvím adenosin triphosfátu (ATP).E ₂ nebo enzym konjugující ubikvitin se používá ve druhém kroku v procesu, kde dojde k další chemické reakci známé jako transthaoesterifikace.

Jakmile ubikvitin prošel těmito dvěma kroky, váže se na E

3 _{,,, „nebo ubikvitin-protein ligáza.V lidských buňkách je více než 100 E} 3 _{enzymů, z nichž každý je specifický pro jeden protein, známý jako substrát nebo cílový protein.Protože existuje také mnoho molekul E} 2 _{, různé kombinace tří hlavních enzymů umožňují vysokou úroveň specificity pro každý substrát.To pomáhá buňce pečlivě sledovat intracelulární podmínky a zefektivnit proces výběru proteinů pro degradaci.Aktivovaný enzym E} 3 _{se váže na molekulu substrátu i ubikvitinu, obvykle se spojí s dvěma molekulami a provádí ubikvitinaci proteinů v celé buňce.být degradován proteosomem.Další ubikvitinaci proteinů lze často dosáhnout stejným e} 3

, který iniciuje první přidání molekuly ubikvitinu.Jakmile má substrát dostatečně dlouhý ubikvitinový řetězec, proteosom jej obává a degraduje jej zpět do aminokyselin, stavební bloky pro větší proteiny.

_{Ubikvitinace proteinů ne vždy signalizuje molekulu pro degradaci.Molekuly ubikvitinu někdy nasměrují substrát, aby se přesunul do jiné části buňky, zatímco jindy jednoduše změní jeho funkci.Když se ubikvitin používá pro tyto signální účely, je obecně přítomen jako pouze jedna připojená jednotka, ačkoli existuje několik vzácných případů, kdy více než jedna molekula ubikvitinu bude stále působit tak, aby modifikovala, na rozdíl od degradace.Buňky také obsahují speciální enzymy známé jako deubikvitinázy, které mohou odstranit molekuly ubikvitinu ze značených proteinů a zvrátit proces.}