Hva er ubiquitinering av proteiner?

Ubiquitinering av proteiner er en reguleringsprosess som oppstår i en celle for å nedbryte proteinmolekyler. Under prosessen fester små proteiner kjent som ubiquitiner seg til proteinmolekylene som skal nedbrytes. Disse ubiquitin -molekylene signaliserer effektivt proteinet for nedbrytning av et proteosom, eller protein -nedbrytning. Det er flere trinn i ubiquitinering av proteiner, som alle er viktige for normale cellulære prosesser, ettersom celler konstant skaper og nedbryter nye proteiner som respons på miljøendringer.

Først må ubiquitin-molekningen aktiveres for å merke andre proteiner, et trinn som er oppnådd ved Ubiquitin. Dette trinnet i ubiquitinering av proteiner er energiavhengig, noe som betyr at det krever at cellen bruker energi gjennom adenosintrifosfat (ATP). E _{2 , eller ubiquitin-konjugasjon enzym, brukes i det andre trinnet i prosessen, hvor en annen kjemisk rA -funksjon kjent som en transthioesterifisering skjer.}

Når ubiquitin har passert disse to trinnene, binder det seg til E _{3 , eller ubiquitin-protein ligase. Det er over 100 E 3 enzymer i humane celler, som hver er spesifikk for ett protein, kjent som underlaget eller målproteinet. Siden det også er mange E 2 molekyler, gir de forskjellige kombinasjonene av de tre hovedenzymer et høyt spesifisitetsnivå for hvert underlag. Dette hjelper en celle nøye med å overvåke intracellulære forhold og effektivisere prosessen med å velge proteiner for nedbrytning. Det aktiverte E 3 enzymet vil binde seg til både underlaget og ubiquitinmolekylet, sammen med de to molekylene og videreføre ubiquitinering av proteiner i hele cellen.}

minst tre eller fire ubiquitinmolekyler er vanligvis nødvendig for å signalisere proteinsubstratet som skal nedbrytes av proteosomeg. Ytterligere ubiquitinering av proteiner kan ofte oppnås ved samme e 3 som initierer den første tilsetningen av et ubiquitinmolekyl. Når underlaget har en tilstrekkelig lang ubiquitinkjede, vil proteosomet konvolutt det og nedbryte det tilbake til aminosyrer, byggesteinene for større proteiner.

Ubiquitinering av proteiner signaliserer ikke alltid et molekyl for nedbrytning. Ubiquitin -molekyler leder noen ganger et underlag for å bevege seg til en annen del av cellen, mens andre ganger vil de ganske enkelt endre funksjonen. Når ubiquitin brukes til disse signalformål, er det generelt til stede som bare en tilknyttet enhet, selv om det er noen få sjeldne tilfeller der mer enn ett ubiquitinmolekyl fremdeles vil fungere for å endre seg, i motsetning til nedbrytning. Celler inneholder også spesielle enzymer kjent som deubikvitinaser som kan fjerne ubiquitinmolekyler fra merkede proteiner og snu prosessen.