Hva er ubiquitinering av proteiner?

Ubikvitinering av proteiner er en reguleringsprosess som skjer i en celle for å nedbryte proteinmolekyler. I løpet av prosessen fester små proteiner som kalles ubikvitiner seg til proteinmolekylene som skal nedbrytes. Disse ubiquitin-molekylene signaliserer effektivt proteinet for nedbrytning av et proteosom, eller proteinnedbryter. Det er flere trinn i ubiquitinering av proteiner, som alle er viktige for normale cellulære prosesser, ettersom celler kontinuerlig skaper og nedbryter nye proteiner som svar på miljøendringer.

Først må ubiquitinmolekylet aktiveres for å merke andre proteiner, et trinn som oppnås av det ubiquitinaktiverende enzymet, E 1 . Dette trinnet i ubiquitinering av proteiner er energiavhengig, noe som betyr at den krever at cellen bruker energi gjennom adenosintrifosfat (ATP). E 2 , eller ubikitin-konjugerende enzym, blir brukt i det andre trinnet i prosessen, hvor en annen kjemisk reaksjon kjent som en transthioesterification forekommer.

Når ubiquitin har passert disse to trinnene, binder det seg til E3, eller ubiquitin-protein ligase. Det er over 100 E3-enzymer i humane celler, som hver er spesifikk for ett protein, kjent som substratet eller målproteinet. Siden det også er mange E2-molekyler, tillater de forskjellige kombinasjonene av de tre hovedenzymene et høyt spesifisitetsnivå for hvert substrat. Dette hjelper en celle nøye til å overvåke intracellulære forhold og effektivisere prosessen med å velge proteiner for nedbrytning. Det aktiverte E3-enzymet vil binde seg til både underlaget og ubiquitinmolekylet, sammenføye de to molekylene og videreføre ubikvitineringen av proteiner i hele cellen.

Minst tre eller fire ubiquitinmolekyler er vanligvis nødvendig for å signalisere at proteinsubstratet skal brytes ned av proteosomet. Ytterligere ubiquitinering av proteiner kan ofte oppnås ved den samme E 3 som initierer den første tilsetningen av et ubiquitinmolekyl. Når underlaget har en tilstrekkelig lang ubiquitinkjede, vil proteosomet innhylle det og bryte det tilbake til aminosyrer, byggesteinene for større proteiner.

Ubiquitinering av proteiner signaliserer ikke alltid et molekyl for nedbrytning. Ubiquitin-molekyler retter noen ganger et underlag til å bevege seg til en annen del av cellen, mens andre ganger vil de ganske enkelt endre funksjonen. Når ubiquitin brukes til disse signalformål, er det vanligvis bare en tilkoblet enhet, selv om det er noen få sjeldne tilfeller der mer enn ett ubiquitinmolekyl fortsatt vil fungere for å modifisere, i motsetning til å forringe. Celler inneholder også spesielle enzymer kjent som deubiquitinaser som kan fjerne ubiquitinmolekyler fra merkede proteiner og snu prosessen.

ANDRE SPRÅK

Hjalp denne artikkelen deg? Takk for tilbakemeldingen Takk for tilbakemeldingen

Hvordan kan vi hjelpe? Hvordan kan vi hjelpe?