Quelle est l'ubiquitination des protéines?

L'ubiquitination des protéines est un processus de régulation qui se produit dans une cellule pour dégrader les molécules de protéines. Au cours du processus, les petites protéines appelées ubiquitines se fixent aux molécules de protéines qui doivent être dégradées. Ces molécules d'ubiquitine signalent efficacement la protéine pour la dégradation par un protéosome ou un dégradeur de protéines. Il existe plusieurs étapes dans l'ubiquitination des protéines, qui sont toutes importantes pour les processus cellulaires normaux, car les cellules créent et dégradent constamment de nouvelles protéines en réponse à des changements environnementaux.

Tout d'abord, la molécule d'ubiquitine doit être activée afin d'étiqueter d'autres protéines, une étape qui est atteinte par l'ubiquitine enzyme, e

Une fois que l'ubiquitine a passé ces deux étapes, elle se lie à E 3 , ou ubiquitine-protéine ligase. Il y a plus de 100 enzymes E _{3 dans les cellules humaines, dont chacune est spécifique d'une protéine, connue sous le nom de substrat ou de protéine cible. Puisqu'il existe également de nombreuses molécules E 2 , les différentes combinaisons des trois enzymes principales permettent un niveau élevé de spécificité pour chaque substrat. Cela aide une cellule à surveiller soigneusement les conditions intracellulaires et à rationaliser le processus de sélection des protéines pour la dégradation. L'enzyme E 3 activée se liera à la fois au substrat et à la molécule d'ubiquitine, rejoignant les deux molécules et transportant l'ubiquitination des protéines dans toute la cellule.}

Au moins trois ou quatre molécules d'ubiquitine sont généralement nécessaires pour signaler que le substrat protéique soit dégradé par le protéosomoi. Une ubiquitination plus approfondie des protéines peut souvent être accomplie par le même e _{3 qui initie le premier ajout d'une molécule d'ubiquitine. Une fois que le substrat a une chaîne d'ubiquitine suffisamment longue, le protéosome l'enveloppera et le dégradera en acides aminés, les blocs de construction pour les protéines plus grandes.}

L'ubiquitination des protéines ne signale pas toujours une molécule pour la dégradation. Les molécules d'ubiquitine dirigent parfois un substrat pour se déplacer vers une autre partie de la cellule, tandis que d'autres fois, ils modifieront simplement sa fonction. Lorsque l'ubiquitine est utilisée à ces fins de signal, elle est généralement présente comme une seule unité attachée, bien qu'il y ait quelques cas rares où plus d'une molécule d'ubiquitine agira toujours pour modifier, par opposition à la dégradation. Les cellules contiennent également des enzymes spéciales appelées deubiquitinases qui peuvent éliminer les molécules d'ubiquitine des protéines marquées et inverser le processus.