タンパク質のユビキチン化とは何ですか？
タンパク質のユビキチン化は、タンパク質分子を分解するために細胞内で発生する調節プロセスです。その過程で、ユビキチンとして知られる小さなタンパク質は、分解されるタンパク質分子に付着します。 これらのユビキチン分子は、タンパク質を効果的にタンパク質に、タンパク質またはタンパク質分解者による分解を示します。タンパク質のユビキチン化にはいくつかのステップがあります。これらはすべて、環境の変化に応じて細胞が絶えず新しいタンパク質を生成および分解しているため、すべてが正常な細胞プロセスに重要です。
最初に、ユビキチン分子は他のタンパク質にラベルを付けるために活性化する必要があります。タンパク質のユビキチン化のこのステップはエネルギー依存性であり、アデノシン三リン酸（ATP）を介してエネルギーを消費するために細胞が必要であることを意味します。 e 2 、またはユビキチン結合酵素は、別の化学物質rがプロセスの2番目のステップで使用されます。経毒性エステル化として知られている熱作が発生します。
ユビキチンがこれらの2つのステップを通過すると、e 3 、またはユビキチン - タンパク質リガーゼに結合します。ヒト細胞には100を超えるE 3 酵素があり、それぞれが基質または標的タンパク質として知られる1つのタンパク質に特異的です。多くのe 2 分子もあるため、3つの主要な酵素のさまざまな組み合わせにより、各基質の高レベルの特異性が可能になります。これにより、細胞は細胞内条件を慎重に監視し、分解のためにタンパク質を選択するプロセスを合理化するのに役立ちます。 活性化されたE 3 酵素は、基質分子とユビキチン分子の両方に結合し、2つの分子を結合し、細胞全体のタンパク質のユビキチン化を運ぶ。
少なくとも3つまたは4つのユビキチン分子は通常、プロテオソによって分解されるタンパク質基質を知らせるために必要です自分。タンパク質のさらなるユビキチン化は、ユビキチン分子の最初の添加を開始する同じE 3 によってしばしば達成できます。基質が十分に長いユビキチン鎖を持っていると、プロテオソームはそれを封筒にしてアミノ酸に戻します。
タンパク質のユビキチン化は、分解のために常に分子を示すとは限りません。ユビキチン分子は、基質を細胞の別の部分に移動するように指示することがありますが、他の場合には単にその機能を変更します。ユビキチンがこれらのシグナル目的で使用される場合、一般に1つの接続ユニットとして存在しますが、複数のユビキチン分子が依然として劣化するのではなく修正に作用するまれな例がいくつかあります。細胞には、標識タンパク質からユビキチン分子を除去し、プロセスを逆転させる可能性のあるデビキチナーゼとして知られる特別な酵素も含まれています。