Qual è l'ubiquitinazione delle proteine?
L'ubiquitinazione delle proteine è un processo regolatorio che si verifica all'interno di una cellula per degradare le molecole proteiche. Durante il processo, piccole proteine note come ubiquitine si attaccano alle molecole proteiche che devono essere degradate. Queste molecole di ubiquitina segnalano efficacemente la proteina per la degradazione da parte di un proteosoma o degradatore di proteine. Esistono diversi passaggi nell'ubiquitinazione delle proteine, che sono tutte importanti per i normali processi cellulari, poiché le cellule creano costantemente e degradano nuove proteine in risposta a cambiamenti ambientali. In primo luogo. Questo passo nell'ubiquitinazione delle proteine dipende dall'energia, il che significa che richiede che la cellula spenda energia attraverso l'adenosina trifosfato (ATP). E 2 , o l'enzima coniugando ubiquitina, viene utilizzato nella seconda fase del processo, in cui un altro REMICO Rsi verifica un eaction noto come tranhioesterificazione.
Una volta che l'ubiquitina ha superato questi due passaggi, si lega a E 3 o ligasi ubiquitina-proteina. Esistono oltre 100 enzimi E 3 nelle cellule umane, ognuna delle quali è specifica per una proteina, nota come substrato o proteina bersaglio. Poiché ci sono anche molte molecole E 2 , le varie combinazioni dei tre enzimi principali consentono un alto livello di specificità per ciascun substrato. Questo aiuta a monitorare attentamente le condizioni intracellulari e semplificare il processo di selezione delle proteine per la degradazione. L'enzima E 3 attivato si lega sia al substrato che alla molecola di ubiquitina, unendo le due molecole e portando avanti l'ubiquitinazione delle proteine in tutta la cellula.
Almeno tre o quattro molecole di ubiquitina sono generalmente necessarie per segnalare il substrato proteico da degradare dal proteosoMe. Un'ulteriore ubiquitinazione delle proteine può spesso essere eseguita dalla stessa E 3 che avvia la prima aggiunta di una molecola di ubiquitina. Una volta che il substrato ha una catena di ubiquitina sufficientemente lunga, il proteosoma lo avvolgerà e lo degraderà negli aminoacidi, i mattoni per proteine più grandi.
L'ubiquitinazione delle proteine non sempre segnala una molecola per la degradazione. Le molecole di ubiquitina a volte dirigono un substrato per spostarsi in un'altra parte della cellula, mentre altre volte modificheranno semplicemente la sua funzione. Quando l'ubiquitina viene utilizzata per questi scopi di segnale, è generalmente presente come una sola unità collegata, sebbene ci siano alcuni casi rari in cui più di una molecola di ubiquitina agirà comunque per modificare, invece di degradare. Le cellule contengono anche enzimi speciali noti come deubiquitinasi che possono rimuovere molecole di ubiquitina dalle proteine etichettate e invertire il processo.