Was ist die Ubiquitinierung von Proteinen?

Die Ubiquitinierung von Proteinen ist ein regulatorischer Prozess, der in einer Zelle auftritt, um Proteinmoleküle abzubauen.Während des Prozesses befinden sich kleine Proteine, die als Ubiquitine bekannt sind, an die Proteinmoleküle, die abgebaut werden sollen.Diese Ubiquitin -Moleküle signalisieren das Protein für den Abbau durch ein Proteosom oder Protein -Abbauer wirksam.Es gibt mehrere Schritte in der Ubiquitinierung von Proteinen, die alle für normale zelluläre Prozesse wichtig sind, da die Zellen als Reaktion auf Umgebungsänderungen ständig neue Proteine erzeugen und abbauen. Erstens muss das Ubiquitinmolekül aktiviert werden, um andere zu kennzeichnenProteine, ein Schritt, der durch das Ubiquitin-aktivierende Enzym, e

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, erreicht wird.Dieser Schritt bei der Ubiquitinierung von Proteinen ist energieabhängig, was bedeutet, dass die Zelle Energie durch Adenosintriphosphat (ATP) verbraucht.E ₂ oder Ubiquitin-konjugierter Enzym wird im zweiten Schritt des Prozesses verwendet, bei dem eine weitere chemische Reaktion, die als Transthioterifikation bekannt istoder Ubiquitin-Protein-Ligase.Es gibt über 100 E ₃ -Enzyme in menschlichen Zellen, von denen jeweils für ein Protein spezifisch ist, das als Substrat oder Zielprotein bezeichnet wird.Da es auch viele E

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-Moleküle gibt, ermöglichen die verschiedenen Kombinationen der drei Hauptenzyme ein hohes Maß an Spezifität für jedes Substrat.Dies hilft einer Zelle, die intrazellulären Bedingungen sorgfältig zu überwachen und den Prozess der Auswahl von Proteinen für den Abbau zu rationalisieren.Das aktivierte E ₃ -Ezym bindet sowohl an das Substrat als auch an das Ubiquitinmolekül, verbindet sich den beiden Molekülen und führt die Ubiquitinierung von Proteinen in der Zelle durchvom Proteosom abgebaut werden.Eine weitere Ubiquitinierung von Proteinen kann häufig durch das gleiche E ₃ erreicht werden, das die erste Zugabe eines Ubiquitinmoleküls initiiert.Sobald das Substrat eine ausreichend lange Ubiquitinkette aufweist, wird das Proteosom es umhüllt und wieder in Aminosäuren abgebaut, die Bausteine für größere Proteine. Die Ubiquitinierung von Proteinen signalisiert nicht immer ein Molekül für die Abbau.Ubiquitin -Moleküle lenken manchmal ein Substrat, um sich in einen anderen Teil der Zelle zu bewegen, während sie seine Funktion einfach verändern.Wenn Ubiquitin für diese Signalzwecke verwendet wird, ist es im Allgemeinen als nur eine angehängte Einheit vorhanden, obwohl es einige seltene Fälle gibt, in denen mehr als ein Ubiquitin -Molekül im Gegensatz zur Abbau weiterhin geändert werden kann.Zellen enthalten auch spezielle Enzyme, die als Deubiquitinasen bekannt sind, die Ubiquitinmoleküle aus markierten Proteinen entfernen und den Prozess umkehren können.