Wat is de ubiquitinatie van eiwitten?

De ubiquitinatie van eiwitten is een regulerend proces dat plaatsvindt in een cel om eiwitmoleculen af ​​te breken. Tijdens het proces hechten kleine eiwitten bekend als ubiquitines zich aan de eiwitmoleculen die moeten worden afgebroken. Deze ubiquitinemoleculen signaleren effectief het eiwit voor afbraak door een proteosoom of eiwitafbraak. Er zijn verschillende stappen in de ubiquitinatie van eiwitten, die allemaal belangrijk zijn voor normale cellulaire processen, omdat cellen constant nieuwe eiwitten creëren en afbreken in reactie op veranderingen in het omgevings. Deze stap in de ubiquitinatie van eiwitten is energie-afhankelijk, wat betekent dat het vereist dat de cel energie bestuurt door adenosinetrifosfaat (ATP). E ₂ , of ubiquitine-conjugerend enzym, wordt gebruikt in de tweede stap in het proces, waar een andere chemische rEACTION BEKEND als een transpoorverklaring vindt plaats.

Zodra het ubiquitine deze twee stappen heeft doorstaan, bindt het aan E ₃ of ubiquitine-eiwitligase. Er zijn meer dan 100 E ₃ enzymen in menselijke cellen, die elk specifiek zijn voor één eiwit, bekend als het substraat of doel -eiwit. Aangezien er ook veel E ₂ moleculen zijn, zorgen de verschillende combinaties van de drie hoofd enzymen voor een hoog niveau van specificiteit voor elk substraat. Dit helpt een cel zorgvuldig in de intracellulaire omstandigheden te volgen en het proces van het selecteren van eiwitten voor afbraak te stroomlijnen. Het geactiveerde E ₃ enzym zal binden aan zowel het substraat als het ubiquitinemolecuul, de twee moleculen verbinden en de ubiquitinatie van eiwitten door de cel uitvoeren.

Minimaal drie of vier ubiquitinemoleculen zijn meestal nodig om het eiwitsubstraat te signaleren om te worden afgebroken door de proteosomij. Verdere ubiquitinatie van eiwitten kan vaak worden bereikt door dezelfde E ₃ die de eerste toevoeging van een ubiquitinemolecuul initieert. Zodra het substraat een voldoende lange ubiquitine -keten heeft, zal het proteosoom het omhullen en afbreken in aminozuren, de bouwstenen voor grotere eiwitten.

De ubiquitinatie van eiwitten signaleert niet altijd een molecuul voor afbraak. Ubiquitinemoleculen sturen soms een substraat op om naar een ander deel van de cel te gaan, terwijl ze andere keren eenvoudig de functie zullen veranderen. Wanneer ubiquitine voor deze signaaldoeleinden wordt gebruikt, is het over het algemeen aanwezig als slechts één bijgevoegde eenheid, hoewel er een paar zeldzame gevallen zijn waarbij meer dan één ubiquitinemolecuul nog steeds zal werken om te wijzigen, in tegenstelling tot degrade. Cellen bevatten ook speciale enzymen die bekend staan ​​als deubiquitinasen die ubiquitinemoleculen uit gelabelde eiwitten kunnen verwijderen en het proces kunnen omkeren.