Jakie jest wszechobecność białek?

Ubikwitynacja białek jest procesem regulacyjnym, który występuje w komórce do degradacji cząsteczek białka. Podczas tego procesu małe białka znane jako ubikwityny przywiązują się do cząsteczek białkowych, które mają zostać zdegradowane. Te cząsteczki ubikwityny skutecznie sygnalizują białko do degradacji przez proteosom lub degradację białka. Istnieje kilka kroków w ubikwitynacji białek, z których wszystkie są ważne dla normalnych procesów komórkowych, ponieważ komórki stale tworzą i poniżają nowe białka w odpowiedzi na zmiany środowiskowe.

Po pierwsze, cząsteczka ubikwityny musi być aktywowana w celu oznaczenia innych białek, etap, który jest osiągany przez enzym, e 1 1 . Ten krok w ubikwitynacji białek jest zależny od energii, co oznacza, że ​​wymaga ono komórki zużycia energii przez trifosforan adenozyny (ATP). E ₂ lub enzym konfigurujący ubikwitynę jest stosowany w drugim etapie, w którym kolejna chemikalia rEacction znany jako transtioesteriacja.

Po przekazaniu tych dwóch kroków wiąże się ona z ligazą E _{3 lub ubikwityną-białko. W ludzkich komórkach występuje ponad 100 enzymów E 3 , z których każde jest specyficzne dla jednego białka, znanego jako substrat lub białko docelowe. Ponieważ istnieje również wiele cząsteczek E 2 , różne kombinacje trzech głównych enzymów pozwalają na wysoki poziom swoistości dla każdego substratu. Pomaga to komórce starannie monitorować warunki wewnątrzkomórkowe i usprawnić proces wyboru białek do degradacji. Aktywowany enzym E 3 będzie wiązał się zarówno z substratem, jak i cząsteczką ubikwityny, łącząc dwie cząsteczki i prowadząc ubikwitynację białek w całej komórce.}

Zwykle potrzebne są co najmniej trzy lub cztery cząsteczki ubikwityny, aby zasygnalizować substrat białkowy, który został zdegradowany przez proteosoJa. Dalsze ubikwitynację białek można często osiągnąć dzięki tym samym E _{3 , który inicjuje pierwsze dodanie cząsteczki ubikwityny. Gdy podłoże ma wystarczająco długi łańcuch ubikwityny, proteosom otoczy go i zdegradnie z powrotem do aminokwasów, bloków budulcowych dla większych białek.}

Ubikwitynacja białek nie zawsze sygnalizuje cząsteczkę do degradacji. Cząsteczki ubikwityny czasami kierują podłożem, aby przenieść się do innej części komórki, podczas gdy innym razem po prostu zmienią jej funkcję. Gdy ubikwityna jest stosowana do tych celów sygnałowych, jest ona ogólnie obecna jako tylko jedna dołączona jednostka, chociaż istnieje kilka rzadkich przypadków, w których więcej niż jedna cząsteczka ubikwityny nadal będzie działać w celu modyfikacji, w przeciwieństwie do degradacji. Komórki zawierają również specjalne enzymy znane jako deubikwitynazy, które mogą usuwać cząsteczki ubikwityny z znakowanych białek i odwrócić proces.