Was ist eine Alpha-Helix?
Proteine sind lebenswichtig und kommen in vielen Formen vor. Ihre Struktur kann variieren, was erhebliche Auswirkungen auf die Funktionen von Aminosäuren und verschiedene biologische Funktionen haben kann. Eine Alpha-Helix besteht aus einer Kette von Aminosäuren, die durch Wasserstoff gebunden sind, wodurch die Helix als sekundäre Proteinstruktur klassifiziert wird. Es ist in der Regel 10 Aminosäuren lang und hat Eigenschaften, die einer Feder ähneln. Kräfte, die die Bindungen aufbrechen können, können eine einzelne Helix sowie die Struktur von Zellen und die Bindung von Desoxyribonukleinsäure (DNA) schädigen.
Wenn eine Alpha-Helix bricht, können sich andere lokale Proteine abwickeln. Zellfunktionen und höhere biologische Funktionen können gestört werden. Alpha-Helices speichern Energie in ihren Bindungen, und es ist eine Kraft erforderlich, die stark genug ist, um jede Bindung aufzubrechen, damit die Strukturen ihre Form auflösen. Sie kommen in verschiedenen Motiven vor, wie z. B. Helix-Turn-Helix-Motiven, und haben einen Durchmesser, der dem einer DNA-Furche entspricht.
Die Protein-Alpha-Helix dient als strukturell unterstützende Komponente für DNA und für zelluläre Zytoskelette in größerem Maßstab. In größeren biologischen Dimensionen sind Alpha-Helices wichtig für die Konstruktion von Haaren sowie Wolle und Hufen. Sie spielen auch eine Rolle bei der Zusammensetzung anderer Strukturen, z. B. des Alpha-Helix-Beta-Faltblatts, in dem zwei oder mehr Ketten von Aminosäuren parallel sitzen. Zwischen den Strängen des Beta-Faltblatts bilden sich mehrere Wasserstoffbrückenbindungen, um eine starre Struktur zu bilden. Eine Seite kann gegenüber Wassermolekülen resistent sein, während die andere geladen ist und mit Wasser interagieren oder durch Wasser verändert werden kann.
Die polare Ladung trägt zur Stabilität bei. Eine Alpha-Helix ist in der Regel an einem Ende positiv und am anderen negativ geladen, wodurch die Struktur destabilisiert werden kann. Eine negativ geladene Aminosäure sitzt normalerweise am positiven Ende, aber manchmal befindet sich ein positiv geladenes Protein stattdessen am negativen Ende. Jede Anordnung stabilisiert die Helix und hält sie intakt.
Jede Alpha-Helix ist submikroskopisch, weist jedoch auch auf molekularer Ebene eine gewisse mechanische Beständigkeit auf. Den Proteinen wird ein gewisses Maß an Elastizität und Festigkeit zugeschrieben, aber die Auswirkung der mechanischen Belastung auf diese Strukturen ist nicht vollständig bekannt. Wie eine Verformung oder ein Versagen auftritt, ist nicht bekannt. Wenn es jedoch zu Bruch und Abwicklung kommt, kann dies die Zellen und die biologischen Funktionen von Organismen schädigen.