アルファヘリックスとは

タンパク質は生命に不可欠であり、多くの形態があります。 それらの構造は変化する可能性があり、アミノ酸の機能およびさまざまな生物学的機能に大きな影響を与える可能性があります。 アルファヘリックスは、水素によって結合されたアミノ酸の鎖で構成され、ヘリックスを二次タンパク質構造として分類します。 通常、長さは10アミノ酸で、ばねに似た特性を持っています。 結合を破壊できる力は、細胞の構造やデオキシリボ核酸（DNA）の結合だけでなく、単一のらせんにも損傷を与える可能性があります。

アルファヘリックスが壊れると、他のローカルタンパク質がほどけます。 細胞機能とより高い生物学的機能が破壊される可能性があります。 アルファヘリックスは結合にエネルギーを蓄え、各結合を破壊するのに十分な力がかかり、構造がその形状を解きほぐします。 それらは、ヘリックスターンヘリックスモチーフなどのさまざまなモチーフがあり、DNAの溝の直径と同じ直径を持っています。

タンパク質のアルファヘリックスは、DNA、および大規模な細胞骨格の構造的にサポートするコンポーネントとして機能します。 より大きな生物学的次元では、毛とひづめの毛だけでなく、毛の構築にもアルファヘリックスが重要です。 それらはまた、アミノ酸の2つ以上の鎖が平行に座っているアルファヘリックスベータシートのような他の構造の構成において役割を果たします。 剛体構造を形成するために、ベータシートのストランド間に形成される複数の水素結合があります。 一方は水分子に耐性があり、もう一方は帯電しており、水と相互作用するか、水によって変化する可能性があります。

極性電荷は安定性に寄与する要因です。 アルファヘリックスは通常、一端が正に帯電し、他端が負に帯電しているため、構造が不安定になる可能性があります。 負に帯電したアミノ酸は通常、正の端に位置しますが、正の電荷を帯びたタンパク質が負の端に見つかることもあります。 どちらの配置でも、らせんが安定し、そのまま残ります。

各アルファヘリックスは超顕微鏡的ですが、分子レベルであってもある程度の機械的耐久性を備えています。 特定のレベルの弾性と強度はタンパク質に起因しますが、これらの構造に対する機械的負荷の影響は完全には理解されていません。 変形や破損がどのように発生するかは不明ですが、破損や巻き戻しが発生すると、細胞や生物の生物学的機能に悪影響を与える可能性があります。