¿Qué es la catálisis enzimática?

La catálisis enzimática es un proceso en el que la enzima reacciona con otra molécula, conocida como sustrato. Esta catálisis de reacciones químicas reduce la energía de activación (Ea), que luego proporciona suficiente energía para que las moléculas reactivas formen una nueva sustancia. La enzima se une con el sustrato y transforma la molécula en un nuevo producto. A diferencia del sustrato, la enzima permanece sin cambios después del proceso y puede llevar a cabo múltiples procesos de este tipo. Otra función de las enzimas es estabilizar las reacciones químicas y actuar como catalizadores.

Un catalizador tiene la capacidad de permanecer completo mientras aumenta la velocidad de una reacción química. Los catalizadores artificiales pueden llevar a cabo reacciones químicas similares; sin embargo, no son tan potentes y no pueden competir contra la velocidad de aceleración que ocurre en una catálisis enzimática natural. La catálisis enzimática en humanos generalmente tiene lugar a una temperatura de aproximadamente 37 grados Celsius (99 grados Fahrenheit).

Compuesto por cadenas de aminoácidos, las enzimas tienen una forma tridimensional que se altera fácilmente por las altas temperaturas y un desequilibrio en el hidrógeno potencial, también conocido como el equilibrio del pH. Ciertos productos químicos, radicales libres y metales pesados ​​también pueden cambiar la forma de las enzimas e interferir con la catálisis enzimática. Si la enzima pierde su forma, ya no puede realizar la catálisis de reacciones bioquímicas.

El modelo más favorecido de catálisis enzimática es el modelo de ajuste inducido en el que el sustrato se entrelaza con un área activa pequeña en la enzima, conocida como el sitio activo. Una vez que se completa el enlace, se libera un nuevo producto del área activa. Durante el proceso de unión, la enzima cambia ligeramente de forma, pero a medida que se libera el nuevo producto, la enzima está lista para que tenga lugar la siguiente reacción química.

La unión diferencial y uniforme son las principales formas en que se produce la unión. La unión diferencial consiste solo en una fuerte unión de transición. La unión uniforme, por otro lado, incluye tanto el sustrato fuerte como la unión en estado de transición. Ambos mecanismos pueden tener lugar cuando están presentes pequeñas enzimas no unidas al sustrato.

Sin embargo, la unión diferencial es esencial para reducir la Ea cuando las enzimas están saturadas, en otras palabras, tienen una alta afinidad, que es el mecanismo más común ya que la mayoría de las enzimas funcionan de esta manera. Una vez que se ha formado el enlace, la energía del estado de transición se reduce y se proporciona una ruta alternativa para que tenga lugar la reacción química. De este modo, la catálisis enzimática puede permanecer estable.