O que é catálise enzimática?

A catálise enzimática é um processo em que a enzima reage com outra molécula, conhecida como substrato. Essa catálise de reações químicas reduz a energia de ativação (Ea), que fornece energia suficiente para as moléculas reagentes formarem uma nova substância. A enzima se liga ao substrato e transforma a molécula em um novo produto. Ao contrário do substrato, a enzima permanece inalterada após o processo e é capaz de realizar vários desses processos. Outro papel das enzimas é estabilizar reações químicas e atuar como catalisadores.

Um catalisador tem a capacidade de permanecer inteiro enquanto aumenta a taxa de uma reação química. Catalisadores artificiais podem realizar reações químicas semelhantes; no entanto, eles não são tão potentes e não podem competir contra a taxa de aceleração que ocorre em uma catálise enzimática natural. A catálise enzimática em humanos geralmente ocorre a uma temperatura de cerca de 37 graus Celsius (99 graus Fahrenheit).

Composto por cadeias de aminoácidos, as enzimas têm uma forma tridimensional que é facilmente alterada por altas temperaturas e um desequilíbrio no potencial hidrogênio, também conhecido como balanço de pH. Certos produtos químicos, radicais livres e metais pesados ​​também podem alterar as formas das enzimas e interferir na catálise enzimática. Se a enzima perde sua forma, não é mais capaz de realizar a catálise de reações bioquímicas.

O modelo mais preferido de catálise enzimática é o modelo de ajuste induzido, no qual o substrato se entrelaça com uma pequena área ativa da enzima, conhecida como local ativo. Depois que a ligação é concluída, um novo produto é liberado da área ativa. Durante o processo de ligação, a enzima muda ligeiramente de forma, mas à medida que o novo produto é liberado, a enzima está pronta para a próxima reação química.

A ligação diferencial e uniforme são as principais maneiras pelas quais a ligação ocorre. A ligação diferencial consiste apenas em uma ligação de transição forte. A ligação uniforme, por outro lado, inclui substrato forte e ligação do estado de transição. Ambos os mecanismos podem ocorrer quando pequenas enzimas não ligadas ao substrato estão presentes.

A ligação diferencial, no entanto, é essencial para diminuir o Ea quando as enzimas estão saturadas, ou seja, possuem uma alta afinidade, que é o mecanismo mais comum, pois a maioria das enzimas funciona dessa maneira. Depois que a ligação se forma, a energia do estado de transição é reduzida e uma rota alternativa é fornecida para que a reação química ocorra. Desse modo, a catálise enzimática é capaz de permanecer estável.