O que é a catálise enzimática?

A catálise da enzima

é um processo em que a enzima reage com outra molécula, conhecida como substrato. Esta catálise de reações químicas reduz a energia de ativação (EA), que fornece energia suficiente para as moléculas reagentes formarem uma nova substância. A enzima se liga ao substrato e transforma a molécula em um novo produto. Ao contrário do substrato, a enzima permanece inalterada após o processo e é capaz de realizar vários processos. Outro papel das enzimas é estabilizar reações químicas, bem como atuar como catalisadores.

Um catalisador tem a capacidade de permanecer inteiro enquanto aumenta a taxa de uma reação química. Catalisadores artificiais podem realizar reações químicas semelhantes; No entanto, eles não são tão potentes e não podem competir contra a taxa de aceleração que ocorre em uma catálise de enzimas naturais. A catálise enzimática em humanos geralmente ocorre a uma temperatura de cerca de 37 graus Celsius (99 graus Fahrenheit).

Composto por cadeias de aminoácidos,As enzimas têm uma forma tridimensional que é facilmente alterada por altas temperaturas e um desequilíbrio no hidrogênio potencial, também conhecido como equilíbrio de pH. Certos produtos químicos, radicais livres e metais pesados ​​também podem alterar as formas das enzimas e interferir na catálise enzimática. Se a enzima perder sua forma, não é mais capaz de realizar a catálise de reações bioquímicas.

O modelo mais preferido de catálise enzimática é o modelo de ajuste induzido no qual o substrato se interloca com uma pequena área ativa na enzima, conhecida como local ativo. Depois que o título é concluído, um novo produto é liberado da área ativa. Durante o processo de ligação, a enzima muda ligeiramente de forma, mas à medida que o novo produto é liberado, a enzima está pronta para que a próxima reação química ocorra.

A ligação diferencial e uniforme são as principais maneiras pelas quais a ligação ocorre. DiferencialA ligação consiste em apenas uma forte ligação de transição. A ligação uniforme, por outro lado, inclui o forte substrato e a ligação do estado de transição. Ambos os mecanismos podem ocorrer quando estão presentes pequenas enzimas não ligadas.

A ligação diferencial, no entanto, é essencial para diminuir o EA quando as enzimas são saturadas, em outras palavras, têm uma alta afinidade, que é o mecanismo mais comum à medida que a maioria das enzimas funciona dessa maneira. Após a formação da ligação, a energia do estado de transição é reduzida e uma rota alternativa é fornecida para que a reação química ocorra. Assim, a catálise da enzima é capaz de permanecer estável.