Co to jest kataliza enzymów?

Kataliza enzymatyczna jest procesem, w którym enzym reaguje z inną cząsteczką, znaną jako substrat. Ta kataliza reakcji chemicznych obniża energię aktywacji (Ea), która następnie zapewnia wystarczającą energię cząsteczkom reagentów do utworzenia nowej substancji. Enzym wiąże się z substratem i zmienia cząsteczkę w nowy produkt. W przeciwieństwie do substratu, enzym pozostaje niezmieniony po procesie i jest w stanie przeprowadzić wiele takich procesów. Inną rolą enzymów jest stabilizacja reakcji chemicznych oraz działanie jako katalizatory.

Katalizator ma zdolność pozostawania w całości przy jednoczesnym zwiększeniu szybkości reakcji chemicznej. Sztuczne katalizatory mogą przeprowadzać podobne reakcje chemiczne; nie są one jednak tak silne i nie mogą konkurować z szybkością przyspieszenia, które zachodzi w naturalnej katalizie enzymów. Kataliza enzymatyczna u ludzi zwykle odbywa się w temperaturze około 37 stopni Celsjusza (99 stopni Fahrenheita).

Enzymy złożone z łańcuchów aminokwasowych mają trójwymiarowy kształt, który można łatwo zmienić za pomocą wysokich temperatur i braku równowagi w potencjalnym wodorze, znanym również jako równowaga pH. Niektóre chemikalia, wolne rodniki i metale ciężkie mogą również zmieniać kształty enzymów i zakłócać katalizę enzymów. Jeśli enzym straci swój kształt, nie jest już w stanie przeprowadzić katalizy reakcji biochemicznych.

Najbardziej uprzywilejowanym modelem katalizy enzymatycznej jest model dopasowania indukowanego, w którym substrat zazębia się z małym obszarem aktywnym enzymu, znanym jako miejsce aktywne. Po zakończeniu wiązania nowy produkt jest uwalniany z obszaru aktywnego. Podczas procesu wiązania enzym nieznacznie zmienia kształt, ale w miarę uwalniania nowego produktu enzym jest gotowy do następnej reakcji chemicznej.

Wiązanie różnicowe i jednolite to podstawowe sposoby, w jakie występuje wiązanie. Wiązanie różnicowe składa się tylko z silnego wiązania przejściowego. Z drugiej strony jednolite wiązanie obejmuje zarówno silne podłoże, jak i wiązanie w stanie przejściowym. Oba mechanizmy mogą mieć miejsce, gdy obecne są małe niezwiązane enzymy substratu.

Wiązanie różnicowe jest jednak niezbędne do obniżenia Ea, gdy enzymy są nasycone, innymi słowy, mają wysokie powinowactwo, co jest najczęstszym mechanizmem, ponieważ większość enzymów działa w ten sposób. Po utworzeniu wiązania energia stanu przejściowego jest zmniejszana i zapewniona jest alternatywna droga do zajścia reakcji chemicznej. W ten sposób kataliza enzymu może pozostać stabilna.