Co to jest kataliza enzymu?
Kataliza enzymu jest procesem, w którym enzym reaguje z inną cząsteczką, znaną jako substrat. Ta kataliza reakcji chemicznych obniża energię aktywacyjną (EA), która następnie zapewnia wystarczającą energię dla cząsteczek reagenta, aby utworzyć nową substancję. Enzym wiąże się z substratem i zmienia cząsteczkę w nowy produkt. W przeciwieństwie do podłoża enzym pozostaje niezmieniony po procesie i jest w stanie przeprowadzić wiele takich procesów. Inną rolą enzymów jest stabilizacja reakcji chemicznych, a także działanie jako katalizatory.
Katalizator ma zdolność pozostania w całości przy jednoczesnym zwiększeniu szybkości reakcji chemicznej. Sztuczne katalizatory mogą przeprowadzać podobne reakcje chemiczne; Nie są one jednak tak silne i nie mogą konkurować z szybkością przyspieszenia, które występuje w katalizie naturalnej enzymu. Kataliza enzymu u ludzi zwykle odbywa się w temperaturze około 37 stopni celsjusza (99 stopni fahrenheita).
składające się z łańcuchów aminokwasowych,Enzymy mają trójwymiarowy kształt, który łatwo zmienia się przez wysokie temperatury i nierównowagę potencjalnego wodoru, znanego również jako równowaga pH. Niektóre chemikalia, wolne rodniki i metale ciężkie mogą również zmieniać kształty enzymów i zakłócać kataliza enzymu. Jeśli enzym traci swój kształt, nie jest już w stanie przeprowadzić katalizy reakcji biochemicznych.
Najbardziej uprzywilejowanym modelem katalizy enzymu jest indukowany model dopasowania, w którym podłoże blokuje się z małym aktywnym obszarem enzymu, znanego jako miejsce aktywne. Po zakończeniu obligacji nowy produkt jest zwolniony z obszaru aktywnego. Podczas procesu wiązania enzym nieznacznie zmienia się w kształcie, ale w miarę uwalniania nowego produktu enzym jest gotowy na następną reakcję chemiczną.
Wiązanie różnicowe i jednolite są głównymi sposobami, w jakie zachodzi wiązanie. RóżnicowyWiązanie składa się tylko z silnego wiązania przejściowego. Z drugiej strony jednolite wiązanie obejmuje zarówno silne wiązanie podłoża, jak i stanu przejściowego. Oba mechanizmy mogą mieć miejsce, gdy występują małe nieograniczone enzymy podłoża.
Wiązanie różnicowe jest jednak niezbędne do obniżenia EA, gdy enzymy są nasycone, innymi słowy, mają wysokie powinowactwo, co jest najczęstszym mechanizmem, ponieważ większość enzymów działa w ten sposób. Po utworzeniu wiązania energia stanu przejściowego jest zmniejszona, a reakcja chemiczna przewiduje się alternatywną drogę. W ten sposób kataliza enzymu jest w stanie pozostać stabilna.