Che cos'è la catalisi enzimatica?

La catalisi enzimatica è un processo in cui l'enzima reagisce con un'altra molecola, nota come substrato. Questa catalisi delle reazioni chimiche riduce l'energia di attivazione (Ea), che fornisce quindi energia sufficiente per le molecole reagenti per formare una nuova sostanza. L'enzima si lega al substrato e trasforma la molecola in un nuovo prodotto. A differenza del substrato, l'enzima rimane invariato dopo il processo ed è in grado di eseguire molteplici processi. Un altro ruolo degli enzimi è stabilizzare le reazioni chimiche e agire come catalizzatori.

Un catalizzatore ha la capacità di rimanere intero mentre aumenta la velocità di una reazione chimica. I catalizzatori artificiali possono eseguire reazioni chimiche simili; tuttavia, non sono così potenti e non possono competere con il tasso di accelerazione che si verifica in una catalisi enzimatica naturale. La catalisi enzimatica nell'uomo avviene di solito a una temperatura di circa 37 gradi Celsius (99 gradi Fahrenheit).

Composto da catene di aminoacidi, gli enzimi hanno una forma tridimensionale che è facilmente alterabile dalle alte temperature e uno squilibrio nel potenziale idrogeno, noto anche come bilancio del pH. Alcuni prodotti chimici, radicali liberi e metalli pesanti possono anche cambiare la forma degli enzimi e interferire con la catalisi enzimatica. Se l'enzima perde la sua forma, non è più in grado di effettuare la catalisi delle reazioni biochimiche.

Il modello più favorito di catalisi enzimatica è il modello di adattamento indotto in cui il substrato si blocca con una piccola area attiva sull'enzima, noto come sito attivo. Una volta completato il legame, un nuovo prodotto viene rilasciato dall'area attiva. Durante il processo di legame, l'enzima cambia leggermente forma, ma quando viene rilasciato il nuovo prodotto, l'enzima è pronto per la successiva reazione chimica.

Il legame differenziale e uniforme sono i modi principali in cui si verifica il legame. Il legame differenziale consiste solo in un legame di transizione forte. Il legame uniforme, d'altra parte, include sia il substrato forte che il legame dello stato di transizione. Entrambi i meccanismi possono avere luogo quando sono presenti enzimi non legati a substrato piccolo.

Il legame differenziale, tuttavia, è essenziale per abbassare l'Ea quando gli enzimi sono saturi, in altre parole, hanno un'alta affinità, che è il meccanismo più comune poiché la maggior parte degli enzimi funziona in questo modo. Dopo che il legame si è formato, l'energia dello stato di transizione è ridotta e viene fornita una via alternativa per la reazione chimica. Pertanto, la catalisi enzimatica è in grado di rimanere stabile.