Vad är enzymkatalys?

Enzymkatalys är ett förfarande där enzymet reagerar med en annan molekyl, känd som ett substrat. Denna katalys av kemiska reaktioner sänker aktiveringsenergin (Ea), som sedan ger tillräckligt med energi för reaktantmolekylerna för att bilda en ny substans. Enzymet binds med substratet och förändrar molekylen till en ny produkt. Till skillnad från underlaget förblir enzymet oförändrat efter processen och kan utföra flera sådana processer. En annan roll för enzymerna är att stabilisera kemiska reaktioner såväl som att fungera som katalysatorer.

En katalysator har förmågan att förbli hel medan den ökar hastigheten för en kemisk reaktion. Konstgjorda katalysatorer kan utföra liknande kemiska reaktioner; de är emellertid inte lika kraftfulla och kan inte konkurrera mot accelerationshastigheten som sker i en naturlig enzymkatalys. Enzymkatalys hos människor sker vanligtvis vid en temperatur på cirka 37 grader Celsius (99 grader Fahrenheit).

Enzymerna består av aminosyrakedjor och har en tredimensionell form som lätt förändras av höga temperaturer och en obalans i det potentiella väte, även känt som pH-balansen. Vissa kemikalier, fria radikaler och tungmetaller kan också ändra formen på enzymer och störa enzymkatalys. Om enzymet förlorar sin form kan det inte längre utföra katalys av biokemiska reaktioner.

Den mest föredragna modellen för enzymkatalys är den inducerade passformmodellen där substratet låses ihop med ett litet aktivt område på enzymet, känt som det aktiva stället. När bindningen är klar släpps en ny produkt från det aktiva området. Under bindningsprocessen förändras enzymet något i form, men när den nya produkten släpps är enzymet redo för nästa kemiska reaktion som äger rum.

Differential och enhetlig bindning är de primära sätten på vilken bindning sker. Differentialbindning består endast av stark övergångsbindning. En enhetlig bindning å andra sidan inkluderar både starkt substrat och bindning i övergångstillstånd. Båda mekanismerna kan äga rum när små substrat obundna enzymer finns.

Differentialbindning är emellertid avgörande för att sänka Ea när enzymerna är mättade, med andra ord har en hög affinitet, vilket är den vanligaste mekanismen eftersom de flesta enzymer fungerar på detta sätt. Efter det att bindningen har bildats reduceras energin i övergångstillståndet och en alternativ väg ges för att den kemiska reaktionen ska äga rum. Därmed kan enzymkatalysen förbli stabil.