Vad är enzymkatalys?
enzymkatalys är en process där enzymet reagerar med en annan molekyl, känd som ett substrat. Denna katalys av kemiska reaktioner sänker aktiveringsenergin (EA), som sedan ger tillräckligt med energi för att reaktantmolekylerna ska bilda ett nytt ämne. Enzymet binds med underlaget och ändrar molekylen till en ny produkt. Till skillnad från underlaget förblir enzymet oförändrat efter processen och kan utföra flera sådana processer. En annan roll för enzymerna är att stabilisera kemiska reaktioner såväl som att fungera som katalysatorer.
En katalysator har förmågan att förbli hel samtidigt som hastigheten för en kemisk reaktion ökar. Konstgjorda katalysatorer kan utföra liknande kemiska reaktioner; De är emellertid inte lika potent och kan inte konkurrera mot accelerationshastigheten som förekommer i en naturlig enzymkatalys. Enzymkatalys hos människor sker vanligtvis vid en temperatur av cirka 37 grader Celsius (99 grader Fahrenheit).
består av aminosyrakedjor,Enzymerna har en tredimensionell form som lätt förändras av höga temperaturer och en obalans i det potentiella väte, även känd som pH-balansen. Vissa kemikalier, fria radikaler och tungmetaller kan också ändra formerna av enzymer och störa enzymkatalys. Om enzymet tappar sin form kan det inte längre utföra katalysen av biokemiska reaktioner.
Den mest gynnade modellen för enzymkatalys är den inducerade passningsmodellen i vilken substratet slingrar sig med ett litet aktivt område på enzymet, känt som det aktiva stället. När bindningen är klar släpps en ny produkt från det aktiva området. Under bindningsprocessen förändras enzymet något i form, men när den nya produkten släpps är enzymet redo för att nästa kemiska reaktion ska äga rum.
differentiell och enhetlig bindning är de primära sätten på vilka bindning sker. DifferentiellBindning består av endast stark övergångsbindning. Uniformbindning inkluderar å andra sidan både starkt substrat och övergångstillstånd. Båda mekanismerna kan äga rum när små underlag obundna enzymer finns.
differentiell bindning är emellertid viktigt för att sänka EA när enzymerna är mättade, med andra ord, har en hög affinitet, vilket är den vanligaste mekanismen eftersom de flesta enzymer fungerar på detta sätt. Efter att bindningen har bildats reduceras energin i övergångstillståndet och en alternativ väg tillhandahålls för att den kemiska reaktionen ska äga rum. Därmed kan enzymkatalysen förbli stabil.