Wat is enzymkatalyse?

Enzymkatalyse is een proces waarbij het enzym reageert met een ander molecuul, bekend als een substraat. Deze katalyse van chemische reacties verlaagt de activeringsenergie (Ea), die vervolgens voldoende energie levert voor de reactantmoleculen om een ​​nieuwe stof te vormen. Het enzym bindt zich met het substraat en verandert het molecuul in een nieuw product. In tegenstelling tot het substraat blijft het enzym na het proces onveranderd en kan het meerdere van dergelijke processen uitvoeren. Een andere rol van de enzymen is om chemische reacties te stabiliseren en als katalysatoren te fungeren.

Een katalysator heeft het vermogen om heel te blijven terwijl de snelheid van een chemische reactie wordt verhoogd. Kunstmatige katalysatoren kunnen vergelijkbare chemische reacties uitvoeren; ze zijn echter niet zo krachtig en kunnen niet concurreren tegen de versnelling die optreedt in een natuurlijke enzymkatalyse. Enzymkatalyse bij mensen vindt meestal plaats bij een temperatuur van ongeveer 37 graden Celsius (99 graden Fahrenheit).

De enzymen bestaan ​​uit aminozuurketens en hebben een driedimensionale vorm die gemakkelijk wordt gewijzigd door hoge temperaturen en een onbalans in de potentiële waterstof, ook bekend als de pH-balans. Bepaalde chemicaliën, vrije radicalen en zware metalen kunnen ook de vorm van enzymen veranderen en de enzymkatalyse verstoren. Als het enzym zijn vorm verliest, kan het de katalyse van biochemische reacties niet meer uitvoeren.

Het meest favoriete model van enzymkatalyse is het geïnduceerde fitmodel waarbij het substraat vergrendelt met een klein actief gebied op het enzym, bekend als de actieve plaats. Zodra de binding is voltooid, wordt een nieuw product vrijgegeven uit het actieve gebied. Tijdens het bindingsproces verandert het enzym enigszins van vorm, maar wanneer het nieuwe product wordt vrijgegeven, is het enzym klaar voor de volgende chemische reactie.

Differentiële en uniforme binding zijn de primaire manieren waarop binding optreedt. Differentiële binding bestaat uit alleen sterke overgangsbinding. Uniforme binding daarentegen omvat zowel sterke substraat- als overgangstoestandbinding. Beide mechanismen kunnen plaatsvinden wanneer er kleine ongebonden enzymen aanwezig zijn.

Differentiële binding is echter essentieel voor het verlagen van de Ea wanneer de enzymen verzadigd zijn, met andere woorden, een hoge affiniteit hebben, wat het meest voorkomende mechanisme is omdat de meeste enzymen op deze manier werken. Nadat de binding is gevormd, wordt de energie van de overgangstoestand verminderd en wordt een alternatieve route voorzien voor de chemische reactie. Daardoor kan de enzymkatalyse stabiel blijven.