Hva er enzymkatalyse?

Enzymkatalyse er en prosess der enzymet reagerer med et annet molekyl, kjent som et substrat. Denne katalysen av kjemiske reaksjoner senker aktiveringsenergien (Ea), som deretter gir nok energi til at reaktantmolekylene danner et nytt stoff. Enzymet binder seg til underlaget og endrer molekylet til et nytt produkt. I motsetning til underlaget forblir enzymet uendret etter prosessen og er i stand til å utføre flere slike prosesser. En annen rolle for enzymene er å stabilisere kjemiske reaksjoner så vel som å fungere som katalysatorer.

En katalysator har muligheten til å forbli hel, mens den øker hastigheten på en kjemisk reaksjon. Kunstige katalysatorer kan utføre lignende kjemiske reaksjoner; de er imidlertid ikke like potente og kan ikke konkurrere mot akselerasjonshastigheten som oppstår i en naturlig enzymkatalyse. Enzymkatalyse hos mennesker skjer vanligvis ved en temperatur på omtrent 37 grader Celsius (99 grader Fahrenheit).

Enzymer som består av aminosyrekjeder, har en tredimensjonal form som lett endres av høye temperaturer og en ubalanse i det potensielle hydrogenet, også kjent som pH-balansen. Enkelte kjemikalier, frie radikaler og tungmetaller kan også endre formen på enzymer og forstyrre enzymkatalyse. Hvis enzymet mister formen, er det ikke lenger i stand til å utføre katalyse av biokjemiske reaksjoner.

Den mest foretrukne modellen for enzymkatalyse er den induserte fit-modellen der substratet låser seg sammen med et lite aktivt område på enzymet, kjent som det aktive stedet. Når obligasjonen er fullført, slippes et nytt produkt fra det aktive området. Under bindingsprosessen endres enzymet litt i form, men når det nye produktet frigis, er enzymet klart for neste kjemiske reaksjon som skal finne sted.

Differensiell og ensartet binding er de viktigste måtene bindingen skjer på. Differensialbinding består av bare sterk overgangsbinding. Ensartet binding derimot, inkluderer både sterkt underlag og bindingstilstand. Begge mekanismene kan finne sted når små ubundne enzymer er til stede.

Differensiell binding er imidlertid essensiell for å senke Ea når enzymene er mettede, med andre ord har en høy affinitet, som er den vanligste mekanismen da de fleste enzymer fungerer på denne måten. Etter at bindingen har dannet seg, reduseres energien i overgangstilstanden, og det er gitt en alternativ vei for den kjemiske reaksjonen å finne sted. Dermed er enzymkatalysen i stand til å forbli stabil.