Hvad er enzymkatalyse?
Enzymkatalyse er en proces, hvor enzymet reagerer med et andet molekyle, kendt som et substrat. Denne katalyse af kemiske reaktioner sænker aktiveringsenergien (Ea), som derefter giver nok energi til, at reaktantmolekylerne kan danne et nyt stof. Enzymet binder sig til underlaget og ændrer molekylet til et nyt produkt. I modsætning til underlaget forbliver enzymet uændret efter processen og er i stand til at udføre flere sådanne processer. En anden enzymes rolle er at stabilisere kemiske reaktioner såvel som at fungere som katalysatorer.
En katalysator har evnen til at forblive hel, mens den øger hastigheden for en kemisk reaktion. Kunstige katalysatorer kan udføre lignende kemiske reaktioner; de er imidlertid ikke så potent og kan ikke konkurrere mod den accelerationshastighed, der forekommer i en naturlig enzymkatalyse. Enzymkatalyse hos mennesker finder normalt sted ved en temperatur på ca. 37 grader Celsius (99 grader Fahrenheit).
Enzymerne består af aminosyrekæder og har en tredimensionel form, der let ændres af høje temperaturer og en ubalance i det potentielle brint, også kendt som pH-balancen. Visse kemikalier, frie radikaler og tungmetaller kan også ændre former for enzymer og interferere med enzymkatalyse. Hvis enzymet mister sin form, er det ikke længere i stand til at udføre katalyse af biokemiske reaktioner.
Den mest foretrukne model for enzymkatalyse er den inducerede fit-model, hvor substratet låser sig sammen med et lille aktivt område på enzymet, kendt som det aktive sted. Når bindingen er afsluttet, frigives et nyt produkt fra det aktive område. Under bindingsprocessen ændres enzymet let i form, men når det nye produkt frigives, er enzymet klar til den næste kemiske reaktion, der finder sted.
Differentiel og ensartet binding er de primære måder, hvorpå binding finder sted. Differentialbinding består kun af stærk overgangsbinding. Ensartet binding inkluderer på den anden side både stærkt substrat og bindingstilstand. Begge mekanismer kan finde sted, når der er små ubundne enzymer med substrat.
Differentialbinding er imidlertid essentiel for at sænke Ea, når enzymerne er mættede, med andre ord har en høj affinitet, hvilket er den mest almindelige mekanisme, da de fleste enzymer fungerer på denne måde. Efter at bindingen er dannet, reduceres energien i overgangstilstanden, og der tilvejebringes en alternativ vej til den kemiske reaktion, der finder sted. Dermed er enzymkatalysen i stand til at forblive stabil.