Wat is antilichaamaffiniteit?
Antilichamen zijn moleculen die rond het lichaam circuleren als onderdeel van het immuunsysteem. Deze moleculen zijn individueel ontworpen om te binden aan specifieke vreemde stoffen, die bekend staan als antigenen. Individuele antigenen hebben specifieke vormen en chemische samenstelling, dus antilichamen hebben specifiek gevormde bindingsplaatsen om in het antigeen te passen. De sterkte van de binding tussen een antigeen en een bindingsplaats op een antilichaam wordt antilichaamaffiniteit genoemd. In het algemeen geldt dat hoe sterker deze affiniteit is, hoe effectiever het antilichaam kan zijn bij het herkennen van de indringer.
Elk biologisch organisme of deel van een organisme bestaat uit organische moleculen. De rangschikking en hoeveelheid van deze moleculen is specifiek voor het organisme. Een bacteriële cel heeft bijvoorbeeld een structureel celmembraan waaraan verschillende moleculen zijn vastgeplakt, die elk een specifiek werk doen. Sommige kunnen binden aan stoffen uit de omgeving om ze in de cel te brengen, terwijl andere externe moleculen kunnen helpen om de bacterie aan een gastheercel te binden tijdens een invasie van een gastheer.
Het menselijk lichaam heeft een systeem van cellen en moleculen ontwikkeld die het lichaam bewaken en controleren op indringers. Antilichamen zijn geen cellen, maar moleculen die rondzweven en wachten op indringers of stukjes indringers. De antilichaampopulatie bestaat uit een breed scala aan moleculen, elk speciaal gestructureerd om te passen op een bepaald type molecuul, zoals de externe moleculen aan de buitenkant van een bacteriecel. Nadat het lichaam is blootgesteld aan een ziekteverwekker, zoals het mazelenvirus, en erin slaagt om de infectie op te ruimen, heeft het een geheugen van het type antigenen dat op het virus aanwezig is en produceert het speciale antilichamen om een andere infectie door de ziekteverwekker te bestrijden.
Deze gespecialiseerde antilichamen hebben een specifieke vorm tegen hun bindingsplaatsen, die perfect passen bij de antigendeeltjes van het virusdeeltje. De sterkte van binding tussen één bindingsplaats op een antilichaam aan één antigeen op de indringer staat bekend als de antilichaamaffiniteit van die bindingsplaats. Wanneer gekeken wordt naar meer dan één bindingsplaats op het antilichaam, staat de sterkte van de binding tussen de plaatsen en de indringer bekend als de aviditeit of de functionele affiniteit van het antilichaam.
Op hun eenvoudigst zijn antilichamen en antigenen verzamelingen van atomen, die samen worden gehouden met chemische bindingen. Het type bindingen dat een antigeen aan een antilichaam vasthoudt, zijn niet-covalente bindingen, wat betekent dat de afzonderlijke atomen en moleculen geen van hun elektronendeeltjes delen, maar eerder bijeenhouden door krachten zoals zwakke elektrische aantrekking. Normaal zijn bindingen waarbij geen elektronen van het ene molecuul naar het andere worden verplaatst relatief zwak, maar een verzameling van veel niet-covalente bindingen kan sterk zijn. Deze situatie doet zich voor bij antilichaam-antigeen interacties en is de basis voor antilichaamaffiniteit.
De sterkte van de antilichaamaffiniteit is belangrijk voor de efficiënte identificatie van indringers en de daaropvolgende verwijdering van infecties. Vaccins hebben de neiging om sterke antilichaamaffiniteit tegen hun antigenen te produceren, aangezien de antigenen specifiek zijn afgeleid van het doelpathogeen en zijn ontworpen om zeer herkenbaar te zijn. Ondanks de voordelen van sterke antilichaamaffiniteit, kan het lichaam echter profiteren van zwakke antilichaamaffiniteiten, omdat deze het lichaam nieuwe indringers kunnen laten herkennen die op een bepaalde manier vergelijkbaar zijn met eerder erkende indringers.