Che cos'è l'affinità anticorpale?
Gli anticorpi sono molecole che circolano nel corpo come parte del sistema immunitario. Queste molecole sono progettate individualmente per legarsi a specifiche sostanze estranee, note come antigeni. I singoli antigeni hanno forme specifiche e composizione chimica, quindi gli anticorpi hanno siti di legame appositamente sagomati per adattarsi all'antigene. La forza del legame tra un antigene e un sito di legame su un anticorpo è chiamata affinità anticorpale. In generale, più forte è questa affinità, più efficace può essere l'anticorpo nel riconoscere l'invasore.
Ogni organismo biologico o parte di un organismo è costituito da molecole organiche. La disposizione e la quantità di queste molecole è specifica per l'organismo. Ad esempio, una cellula batterica ha una membrana cellulare strutturale che contiene una grande varietà di molecole, ciascuna delle quali svolge un lavoro specifico. Alcuni possono legarsi a sostanze ambientali per introdurle nella cellula, mentre altre molecole esterne possono aiutare ad attaccare il batterio a una cellula ospite durante un'invasione di un ospite.
Il corpo umano ha sviluppato un sistema di cellule e molecole che sorvegliano il corpo e controllano la presenza di invasori. Gli anticorpi non sono cellule, ma piuttosto molecole che fluttuano intorno, in attesa di imbattersi in invasori o frammenti di invasori. La popolazione di anticorpi è formata da un'ampia varietà di molecole, ognuna appositamente strutturata per adattarsi a un particolare tipo di molecola, come le molecole esterne all'esterno di una cellula batterica. Dopo che il corpo è stato esposto a un patogeno, come il virus del morbillo, e riesce a eliminare l'infezione, ha una memoria del tipo di antigeni presenti sul virus, producendo anticorpi specializzati specificamente per combattere un'altra infezione da parte del patogeno.
Questi anticorpi specializzati hanno una forma specifica nei loro siti di legame, che si adattano perfettamente agli antigeni delle particelle virali. La forza del legame tra un sito di legame su un anticorpo con un antigene sull'invasore è nota come affinità anticorpale di quel sito di legame. Quando si osserva più di un sito di legame sull'anticorpo, la forza del legame tra i siti e l'invasore è nota come avidità o affinità funzionale dell'anticorpo.
Nella loro forma più semplice, gli anticorpi e gli antigeni sono raccolte di atomi, che sono tenuti insieme da legami chimici. Il tipo di legami che trattengono un antigene verso un anticorpo sono legami non covalenti, il che significa che i singoli atomi e molecole non condividono nessuna delle loro particelle di elettroni, ma piuttosto si tengono insieme attraverso forze come una debole attrazione elettrica. Normalmente, i legami che non comportano il movimento di elettroni da una molecola all'altra sono relativamente deboli, ma una raccolta di molti legami non covalenti può essere forte. Questa situazione si verifica nelle interazioni anticorpo-antigene ed è la base per l'affinità anticorpale.
La forza di affinità anticorpale è importante per l'identificazione efficiente degli invasori e la successiva eliminazione dell'infezione. I vaccini tendono a produrre una forte affinità anticorpale con i loro antigeni, in quanto gli antigeni sono derivati specificamente dal patogeno bersaglio e progettati per essere molto riconoscibili. Nonostante i vantaggi della forte affinità anticorpale, tuttavia, il corpo è in grado di beneficiare delle affinità deboli degli anticorpi, in quanto questi possono consentire al corpo di riconoscere nuovi invasori che sono simili in qualche modo agli invasori precedentemente riconosciuti.