Hvad er antistofaffinitet?
Antistoffer er molekyler, der cirkulerer rundt i kroppen som en del af immunsystemet. Disse molekyler er individuelt designet til at binde til specifikke fremmede stoffer, der er kendt som antigener. Individuelle antigener har specifikke former og kemisk sammensætning, så antistoffer har specifikt formet bindingssteder, der passer til antigenet. Styrken af bindingen mellem et antigen og et bindingssted på et antistof kaldes antistofaffinitet. Generelt, jo stærkere denne affinitet er, desto mere effektivt kan antistoffet være til at genkende den indtrængende.
Hver biologisk organisme eller del af en organisme består af organiske molekyler. Arrangementet og mængden af disse molekyler er specifik for organismen. For eksempel har en bakteriecelle en strukturel cellemembran, der har forskellige molekyler fast i sig, som hver gør et specifikt job. Nogle kan binde sig til miljøstoffer for at bringe dem ind i cellen, mens andre eksterne molekyler kan hjælpe med at binde bakterien til en værtscelle under en invasion af en vært.
Den menneskelige krop har udviklet et system med celler og molekyler, der politiserer kroppen og kontrollerer for indtrængende. Antistoffer er ikke celler, men snarere molekyler, der flyder rundt og venter på at komme over indtrængende eller indtrængende bits. Antistofpopulationen består af en bred vifte af molekyler, der hver især er struktureret til at passe til en bestemt type molekyle, såsom de eksterne molekyler på ydersiden af en bakteriecelle. Efter at kroppen er blevet udsat for et patogen, såsom mæslingevirus, og er formået at fjerne infektionen, har den en hukommelse af den type antigener, der er til stede på virussen, og producerer specialiserede antistoffer specifikt for at bekæmpe en anden infektion af patogenen.
Disse specialiserede antistoffer har en specifik form på deres bindingssteder, der passer perfekt til viruspartikelantigenerne. Styrken af binding mellem et bindingssted på et antistof til et antigen på den indtrængende er kendt som antistofaffinitet af det bindingssted. Når man ser på mere end et bindingssted på antistoffet, er styrken af bindingen mellem stederne og indtrængeren kendt som aviditeten eller den funktionelle affinitet af antistoffet.
På deres enkleste måde er antistoffer og antigener samling af atomer, der holdes sammen med kemiske bindinger. Den type bindinger, der holder et antigen mod et antistof, er ikke-kovalente bindinger, hvilket betyder, at de enkelte atomer og molekyler ikke deler nogen af deres elektronpartikler, men snarere holder sammen gennem kræfter som svag elektrisk tiltrækning. Normalt er bindinger, der ikke involverer bevægelse af elektroner fra et molekyle til et andet, relativt svage, men en samling af masser af ikke-kovalente bindinger kan være stærke. Denne situation forekommer i antistof-antigen-interaktioner og er grundlaget for antistofaffinitet.
Antistofaffinitetsstyrke er vigtig for effektiv identifikation af indtrængende og den efterfølgende clearance af infektion. Vacciner har en tendens til at producere stærk antistofaffinitet til deres antigener, da antigenerne er afledt specifikt fra målpatogenet og konstrueret til at være meget genkendelige. På trods af fordelene ved stærk antistofaffinitet er kroppen imidlertid i stand til at drage fordel af svage antistofaffiniteter, da disse kan lade kroppen genkende nye indtrængende, der på en eller anden måde svarer til tidligere anerkendte indtrængende.