Hva er antistoffaffinitet?

Antistoffer er molekyler som sirkulerer rundt i kroppen som en del av immunforsvaret. Disse molekylene er individuelt designet for å binde seg til spesifikke fremmede stoffer, som er kjent som antigener. Individuelle antigener har spesifikke former og kjemisk sammensetning, så antistoffer har spesielt formet bindingssteder for å passe til antigenet. Styrken til bindingen mellom et antigen og et bindingssted på et antistoff kalles antistoffaffinitet. Generelt, jo sterkere denne affiniteten er, jo mer effektivt kan antistoffet være til å gjenkjenne inntrengeren.

Hver biologisk organisme eller del av en organisme består av organiske molekyler. Arrangementet og mengden av disse molekylene er spesifikk for organismen. For eksempel har en bakteriecelle en strukturell cellemembran som har en rekke molekyler festet i seg, som hver gjør en bestemt jobb. Noen kan binde seg til miljøstoffer for å bringe dem inn i cellen, mens andre eksterne molekyler kan bidra til å feste bakterien til en vertscelle under en invasjon av en vert.

Menneskekroppen har utviklet et system med celler og molekyler som politiserer kroppen og sjekker for inntrengerne. Antistoffer er ikke celler, men snarere molekyler som flyter rundt og venter på å komme over inntrengerne eller biter av inntrengerne. Antistoffpopulasjonen består av et bredt utvalg av molekyler, som hver er spesielt strukturert for å passe til en bestemt type molekyl, så som de ytre molekyler på utsiden av en bakteriecelle. Etter at kroppen er utsatt for et patogen, for eksempel meslingevirus, og klarer å fjerne infeksjonen, har den et minne om den type antigener som er til stede på viruset, og produserer spesialiserte antistoffer spesielt for å bekjempe en annen infeksjon av patogenet.

Disse spesialiserte antistoffene har en spesifikk form til deres bindingssteder, som passer perfekt til viruspartikkelantigenene. Styrken av binding mellom ett bindingssted på et antistoff til ett antigen på inntrengeren er kjent som antistoffaffiniteten til det bindingssetet. Når man ser på mer enn ett bindingssted på antistoffet, er styrken til bindingen mellom stedene og inntrengeren kjent som aviditeten, eller den funksjonelle affiniteten til antistoffet.

På det enkleste er antistoffer og antigener samlinger av atomer, som holdes sammen med kjemiske bindinger. Den type bindinger som holder et antigen mot et antistoff er ikke-kovalente bindinger, noe som betyr at de enkelte atomer og molekyler ikke deler noen av sine elektronpartikler, men heller holder sammen gjennom krefter som svak elektrisk tiltrekning. Normalt er bindinger som ikke involverer bevegelse av elektroner fra et molekyl til et annet relativt svake, men en samling mange ikke-kovalente bindinger kan være sterke. Denne situasjonen oppstår i antistoff-antigen interaksjoner, og er grunnlaget for antistoffaffinitet.

Antistoffaffinitetsstyrke er viktig for effektiv identifisering av inntrengerne og den påfølgende klarering av infeksjon. Vaksiner har en tendens til å produsere sterk antistoffaffinitet til antigenene sine, da antigenene er avledet spesifikt fra målpatogenet og konstruert for å være veldig gjenkjennelige. Til tross for fordelene med sterk antistoffaffinitet, er kroppen imidlertid i stand til å dra nytte av svake antistoffaffiniteter, da disse kan la kroppen kjenne igjen nye inntrengere som på noen måte ligner på tidligere anerkjente inntrengerne.