Was ist Antikörperaffinität?
Antikörper sind Moleküle, die als Teil des Immunsystems im Körper zirkulieren. Diese Moleküle sind individuell so konzipiert, dass sie an bestimmte Fremdstoffe, sogenannte Antigene, binden. Einzelne Antigene haben spezifische Formen und eine bestimmte chemische Zusammensetzung, sodass Antikörper spezifisch geformte Bindungsstellen aufweisen, die zum Antigen passen. Die Stärke der Bindung zwischen einem Antigen und einer Bindungsstelle an einem Antikörper wird als Antikörperaffinität bezeichnet. Je stärker diese Affinität ist, desto wirksamer kann der Antikörper im Allgemeinen den Eindringling erkennen.
Jeder biologische Organismus oder Teil eines Organismus besteht aus organischen Molekülen. Die Anordnung und Menge dieser Moleküle ist spezifisch für den Organismus. Zum Beispiel hat eine Bakterienzelle eine strukturelle Zellmembran, in der eine Vielzahl von Molekülen stecken, die jeweils eine bestimmte Aufgabe erfüllen. Einige binden möglicherweise an Umweltsubstanzen, um sie in die Zelle zu bringen, während andere externe Moleküle dazu beitragen können, das Bakterium während einer Invasion eines Wirts an eine Wirtszelle zu binden.
Der menschliche Körper hat ein System von Zellen und Molekülen entwickelt, die den Körper überwachen und nach Eindringlingen suchen. Antikörper sind keine Zellen, sondern Moleküle, die herumschweben und darauf warten, auf Eindringlinge oder Teile von Eindringlingen zu stoßen. Die Antikörperpopulation besteht aus einer Vielzahl von Molekülen, die jeweils speziell so strukturiert sind, dass sie auf einen bestimmten Molekültyp passen, z. B. auf die äußeren Moleküle einer Bakterienzelle. Nachdem der Körper einem Krankheitserreger wie dem Masernvirus ausgesetzt ist und es schafft, die Infektion zu beseitigen, speichert er die Art der Antigene, die auf dem Virus vorhanden sind, und produziert spezielle Antikörper, um eine weitere Infektion durch den Krankheitserreger zu bekämpfen.
Diese spezialisierten Antikörper haben eine spezifische Form ihrer Bindungsstellen, die perfekt zu den Antigenen der Viruspartikel passen. Die Bindungsstärke zwischen einer Bindungsstelle eines Antikörpers und einem Antigen auf dem Eindringling ist als Antikörperaffinität dieser Bindungsstelle bekannt. Wenn mehr als eine Bindungsstelle auf dem Antikörper betrachtet wird, ist die Stärke der Bindung zwischen den Stellen und dem Eindringling als Avidität oder funktionelle Affinität des Antikörpers bekannt.
Antikörper und Antigene sind im einfachsten Fall Ansammlungen von Atomen, die durch chemische Bindungen zusammengehalten werden. Die Bindungsarten, die ein Antigen an einen Antikörper binden, sind nichtkovalente Bindungen, dh die einzelnen Atome und Moleküle teilen sich keine Elektronenteilchen, sondern halten sich durch Kräfte wie schwache elektrische Anziehung zusammen. Normalerweise sind Bindungen, die keine Bewegung von Elektronen von einem Molekül zum anderen beinhalten, relativ schwach, aber eine Ansammlung von vielen nichtkovalenten Bindungen kann stark sein. Diese Situation tritt bei Antikörper-Antigen-Wechselwirkungen auf und ist die Basis für die Antikörperaffinität.
Die Antikörperaffinitätsstärke ist wichtig für die effiziente Identifizierung von Eindringlingen und die anschließende Beseitigung von Infektionen. Impfstoffe neigen dazu, eine starke Antikörperaffinität zu ihren Antigenen zu erzeugen, da die Antigene spezifisch vom Zielpathogen abgeleitet und so konstruiert sind, dass sie sehr erkennbar sind. Trotz der Vorteile einer starken Antikörperaffinität kann der Körper jedoch von schwachen Antikörperaffinitäten profitieren, da diese dem Körper ermöglichen, neue Eindringlinge zu erkennen, die in gewisser Weise den zuvor erkannten Eindringlingen ähnlich sind.