¿Cuál es la estructura de anticuerpos básicos?
La estructura de anticuerpos básicos es una molécula de proteína en forma de Y con dos cadenas de polipéptidos pesados y dos ligeros. Uno puede visualizar la estructura del anticuerpo Y desglosado como una V en una L minúscula con una línea en el borde exterior y paralelo a la V. La L minúscula, conocida como la región FC del anticuerpo, incluye las dos cadenas de polipéptidos pesados, que suben hacia arriba para formar la V, o la región FAB. Las líneas interiores de la V son los extremos de las cadenas pesadas, mientras que las líneas externas son las cadenas de polipéptidos ligeros.
Un anticuerpo, o inmunoglobulina, es una proteína producida por las células plasmáticas en el cuerpo. El sistema inmunitario del cuerpo utiliza anticuerpos para reconocer antígenos que se encuentran en objetos extraños hostiles, como bacterias y virus, y deshacerse de ellos. Cada anticuerpo se produce en reacción a un antígeno específico que se encuentra en los invasores extraños.
Como para la estructura de anticuerpos, los extremos superiores de ambos conjuntos de cadenas en la región Fab se conocen como el sitio de unión al antígeno. Estos BLos sitios que indican son el área de mayor variación entre dos tipos de anticuerpos. Esto se debe a que el anticuerpo usará los sitios de unión para unirse al antígeno que fue diseñado para apuntar.
Los extremos de las cadenas de luz se pueden clasificar como kappa o lambda en mamíferos, mientras que los vertebrados inferiores también tienen una forma de IOTA. El maquillaje de cadena pesada determina la subclase del anticuerpo. Estas cadenas pesadas pueden variar en tamaño y composición. Algunos están compuestos por alrededor de 450 aminoácidos, mientras que otros tienen alrededor de 550.
La punta de cada tipo de anticuerpo está compuesta por alrededor de 110 a 130 aminoácidos. Estos consejos se subdividen en dos regiones. La región hipervariable (HV) contiene la variación más amplia en los aminoácidos, mientras que la región marco (FR) es más constante y estable. La región de HV hace contacto directo con el antígeno. Es por eso que a veces se le conoce como la determinación complementariaRegión G (CDR).
Si bien el extremo superior de la estructura de anticuerpos se une al antígeno, la región FC, también conocida como la región cristalizable de fragmentos, determina cómo el anticuerpo trata con el antígeno. Esto significa que el anticuerpo puede regular y estimular una respuesta inmune apropiada. Las regiones constantes se pueden dividir en cinco clases de isotipo: inmunoglobulina M (IgM), inmunoglobulina G (IgG), inmunoglobulina E (IGE), inmunoglobulina D (IGD) e inmunoglobulina A (IGA). La composición de la región constante de cada isotipo es idéntica.