基本的な抗体構造とは何ですか？

基本的な抗体構造は、2つの重ポリペプチド鎖と2つの軽ポリペプチド鎖を特徴とするY字型のタンパク質分子です。 Y抗体の構造は、Vの外側の端とVに平行な線で、小文字のLの上に立っているVとして分解できます。 、上向きに上昇してVまたはFab領域を形成します。 Vの内側の線は重鎖の末端であり、外側の線はポリペプチドの軽鎖です。

抗体または免疫グロブリンは、体内の形質細胞によって産生されるタンパク質です。 体の免疫系は抗体を使用して、バクテリアやウイルスなどの敵対的な異物にある抗原を認識し、それらを取り除きます。 各抗体は、外来侵入者に見られる特定の抗原に対する反応で生成されます。

抗体構造に関しては、Fab領域の両方の鎖の上端が抗原結合部位として知られています。 これらの結合部位は、2種類の抗体間で最大のばらつきがある領域です。 これは、抗体が結合部位を使用して、標的とするように設計された抗原に自身を付着させるためです。

軽鎖の両端は、哺乳類ではカッパまたはラムダのいずれかに分類できますが、下等脊椎動物にもイオタ型があります。 重鎖の構成により、抗体のサブクラスが決まります。 これらの重鎖のサイズと組成はさまざまです。 約450個のアミノ酸で構成されるものもあれば、約550個のアミノ酸で構成されるものもあります。

各タイプの抗体の先端は、約110〜130のアミノ酸で構成されています。 これらのヒントは2つの領域に細分化されています。 フレームワーク（FR）領域はより一定で安定しているのに対し、超可変（HV）領域にはアミノ酸の最も広いバリエーションが含まれています。 HV領域は、抗原と直接接触します。 これが、相補的決定領域（CDR）と呼ばれることもある理由です。

抗体構造の上端は抗原に結合しますが、フラグメント結晶化可能領域としても知られるFc領域は、抗体が抗原をどのように扱うかを決定します。 これは、抗体が適切な免疫応答を調節および刺激できることを意味します。 定常領域は、免疫グロブリンM（IgM）、免疫グロブリンG（IgG）、免疫グロブリンE（IgE）、免疫グロブリンD（IgD）、および免疫グロブリンA（IgA）の5つのアイソタイプクラスに分類できます。 各アイソタイプの定常領域の組成は同一です。