基本的な抗体構造とは何ですか？

塩基性抗体構造は、2つの重い軽いポリペプチド鎖を特徴とするY字型タンパク質分子です。 y抗体構造を、Vの外側のエッジと平行のいずれかの端に並んでいる小文字Lに立っているVとして分解されます。抗体のFC領域として知られる小文字Lは、VまたはFAB領域を形成するために上に登る2つの重いポリペプチド鎖を含みます。 Vの内側の線は重鎖の端であり、外側の株は軽いポリペプチド鎖です。

抗体、または免疫グロブリンは、体内の血漿細胞によって生成されるタンパク質です。体の免疫系は、抗体を使用して、細菌やウイルスなどの敵対的な異物に見られる抗原を認識し、それらを取り除きます。各抗体は、外来侵略者に見られる特定の抗原に反応して産生されます。

抗体構造に関しては、FAB領域の両方の鎖の上端は抗原結合部位として知られています。これらのbインデックスサイトは、任意の2種類の抗体の間で最大の変動の領域です。これは、抗体が結合部位を使用して、標的に設計された抗原に付着するためです。

光チェーンの端は、哺乳類のカッパまたはラムダのいずれかに分類できますが、下部脊椎動物にはイオタ形態もあります。重い鎖の構成により、抗体のサブクラスが決定されます。これらの重いチェーンは、サイズと構成が異なる場合があります。いくつかは約450アミノ酸で構成されていますが、他のものは約550個です。

各タイプの抗体の先端は、約110〜130アミノ酸で構成されています。これらのヒントは、2つの領域に細分されます。過可視（HV）領域にはアミノ酸の最も広い変動が含まれていますが、フレームワーク（FR）領域はより一定で安定しています。 HV領域は抗原と直接接触します。これが、それが時々無料の決定と呼ばれる理由ですG領域（CDR）。

抗体構造の上端は抗原に結合しますが、断片結晶化可能な領域としても知られるFC領域は、抗体が抗原をどのように扱うかを決定します。これは、抗体が適切な免疫応答を調節して刺激できることを意味します。一定の領域は、免疫グロブリンM（IgM）、免疫グロブリンG（IgG）、免疫グロブリンE（IgE）、免疫グロブリンD（IGD）、免疫グロブリンA（IGA）の5つのアイソタイプクラスに分けることができます。各アイソタイプの一定の領域組成は同一です。