Hvad er den grundlæggende antistofstruktur?
Den grundlæggende antistofstruktur er et Y-formet proteinmolekyle med to tunge og to lette polypeptidkæder. Man kan visualisere Y -antistofstrukturen nedbrudt som en V, der står på en små bogstaver med en linje på enten uden for kanten af og parallelt med V. små bogstaver, kendt som FC -regionen for antistoffet, inkluderer de to tunge polypeptidkæder, der klatrer op for at danne V eller FAB -regionen. De indvendige linjer i V er enderne af de tunge kæder, mens de ydre linjer er de lette polypeptidkæder.
Et antistof eller immunoglobulin, er et protein produceret af plasmaceller i kroppen. Kroppens immunsystem bruger antistoffer til at genkende antigener, der findes i fjendtlige fremmedlegemer, såsom bakterier og vira, og slippe af med dem. Hvert antistof produceres som reaktion på et specifikt antigen, der findes på de udenlandske indtrængende.
Hvad angår antistofstrukturen, er de øverste ender af begge sæt kæder i FAB -regionen kendt som antigenbindingsstedet. Disse bIndledende steder er området med største variation mellem to typer antistof. Dette skyldes, at antistoffet bruger bindingsstederne til at fastgøre sig til antigenet, det var designet til at målrette.
Enderne af de lette kæder kan klassificeres som enten kappa eller lambda hos pattedyr, mens lavere hvirveldyr også har en IOTA -form. Den tunge kæde-make-up bestemmer antistoffets underklasse. Disse tunge kæder kan variere i størrelse og sammensætning. Nogle er sammensat af omkring 450 aminosyrer, mens andre har omkring 550.
Spidsen af hver type antistof består af omkring 110 til 130 aminosyrer. Disse tip er opdelt i to regioner. Den hypervariable (HV) region indeholder den bredeste variation i aminosyrer, mens rammen (FR) -regionen er mere konstant og stabil. HV -regionen skaber direkte kontakt med antigenet. Dette er grunden til, at det undertiden kaldes det gratis determininG -region (CDR).
Mens den øverste ende af antistofstrukturen binder til antigenet, bestemmer FC -regionen, også kendt som fragmentkrystalliserbar region, hvordan antistoffet håndterer antigenet. Dette betyder, at antistoffet kan regulere og stimulere en passende immunrespons. De konstante regioner kan opdeles i fem isotype -klasser: immunoglobulin M (IgM), immunoglobulin G (IgG), immunoglobulin E (IgE), immunoglobulin D (IgD) og immunoglobulin A (IgA). Den konstante regionsammensætning af hver isotype er identisk.