Hvad er den grundlæggende antistofstruktur?
Den basale antistofstruktur er et Y-formet proteinmolekyle med to tunge og to lette polypeptidkæder. Man kan visualisere Y-antistofstrukturen, der er opdelt som en V, der står på en lille L med en linje på enten yderkanten af og parallelt med V. Den lille bogstav L, kendt som Fc-regionen for antistoffet, inkluderer de to tunge polypeptidkæder , der klatrer opad for at danne V eller Fab-regionen. De indvendige linier af V er enderne af de tunge kæder, mens de ydre linjer er de lette polypeptidkæder.
Et antistof eller immunoglobulin er et protein produceret af plasmaceller i kroppen. Kroppens immunsystem bruger antistoffer til at genkende antigener, der findes i fjendtlige fremmedlegemer, såsom bakterier og vira, og slippe af med dem. Hvert antistof produceres som reaktion på et specifikt antigen fundet på de udenlandske indtrængende.
Med hensyn til antistofstrukturen er topenderne af begge sæt kæder i Fab-regionen kendt som antigenbindingsstedet. Disse bindingssteder er det område med størst variation mellem to typer antistof. Dette skyldes, at antistoffet vil bruge bindingsstederne til at binde sig til det antigen, det var designet til at målrette mod.
Enderne af de lette kæder kan klassificeres som enten kappa eller lambda hos pattedyr, mens lavere hvirveldyr også har en iotaform. Den tunge kædesammensætning bestemmer antistoffets underklasse. Disse tunge kæder kan variere i størrelse og sammensætning. Nogle er sammensat af omkring 450 aminosyrer, mens andre har omkring 550.
Spidsen af hver type antistof består af ca. 110 til 130 aminosyrer. Disse tip er opdelt i to regioner. Den hypervariable (HV) region indeholder den bredeste variation i aminosyrer, mens rammeområdet (FR) er mere konstant og stabil. HV-regionen skaber direkte kontakt med antigenet. Dette er grunden til, at det undertiden benævnes det gratis bestemmende område (CDR).
Mens den øverste ende af antistofstrukturen binder til antigenet, bestemmer Fc-regionen, også kendt som det fragment, krystalliserbare område, hvordan antistoffet håndterer antigenet. Dette betyder, at antistoffet kan regulere og stimulere en passende immunrespons. De konstante regioner kan opdeles i fem isotype klasser: Immunoglobulin M (IgM), Immunoglobulin G (IgG), Immunoglobulin E (IgE), Immunoglobulin D (IgD) og Immunoglobulin A (IgA). Den konstante regionsammensætning af hver isotype er identisk.