Qual è la struttura anticorpale di base?

La struttura anticorpale di base è una molecola proteica a forma di Y caratterizzata da due catene polipeptidiche pesanti e due leggere. Si può visualizzare la struttura dell'anticorpo Y scomposta come una V in piedi su una L minuscola con una linea su uno dei bordi esterni e parallela alla V. La L minuscola, nota come regione Fc dell'anticorpo, include le due catene polipeptidiche pesanti , che si arrampicano verso l'alto per formare la V, o la regione Fab. Le linee interne della V sono le estremità delle catene pesanti, mentre le linee esterne sono le catene polipeptidiche leggere.

Un anticorpo, o immunoglobulina, è una proteina prodotta dalle plasmacellule del corpo. Il sistema immunitario del corpo utilizza anticorpi per riconoscere gli antigeni presenti in oggetti estranei ostili, come batteri e virus, e liberarsene. Ogni anticorpo viene prodotto in reazione a un antigene specifico trovato sugli invasori stranieri.

Per quanto riguarda la struttura dell'anticorpo, le estremità superiori di entrambi i gruppi di catene nella regione Fab sono note come sito di legame dell'antigene. Questi siti di legame sono l'area di maggiore variazione tra due tipi qualsiasi di anticorpi. Questo perché l'anticorpo utilizzerà i siti di legame per attaccarsi all'antigene per il quale è stato progettato.

Le estremità delle catene leggere possono essere classificate come kappa o lambda nei mammiferi, mentre anche i vertebrati inferiori hanno una forma iota. Il trucco a catena pesante determina la sottoclasse dell'anticorpo. Queste catene pesanti possono variare in dimensioni e composizione. Alcuni sono composti da circa 450 aminoacidi, mentre altri ne hanno circa 550.

La punta di ogni tipo di anticorpo è composta da circa 110 a 130 aminoacidi. Questi suggerimenti sono suddivisi in due regioni. La regione ipervariabile (HV) contiene la più ampia variazione di aminoacidi, mentre la regione del framework (FR) è più costante e stabile. La regione HV entra in contatto diretto con l'antigene. Questo è il motivo per cui a volte viene definita regione determinante gratuita (CDR).

Mentre l'estremità superiore della struttura dell'anticorpo si lega all'antigene, la regione Fc, nota anche come regione cristallizzabile del frammento, determina come l'anticorpo si occupa dell'antigene. Ciò significa che l'anticorpo può regolare e stimolare una risposta immunitaria adeguata. Le regioni costanti possono essere suddivise in cinque classi di isotipi: immunoglobulina M (IgM), immunoglobulina G (IgG), immunoglobulina E (IgE), immunoglobulina D (IgD) e immunoglobulina A (IgA). La composizione della regione costante di ciascun isotipo è identica.