Qual è la struttura di anticorpi di base?

La struttura di anticorpi di base è una molecola proteica a forma di Y con due catene polipeptidiche pesanti e due luminose. Si può visualizzare la struttura dell'anticorpo Y rotta come una V in piedi su una L minuscola L con una linea sul bordo esterno di e parallelo alla V. La L minuscola L, nota come la regione FC dell'anticorpo, include le due catene polipeptidiche pesanti, che si arrampicano verso l'alto per formare la V, o la regione favolosa. Le linee interne della V sono le estremità delle catene pesanti, mentre le linee esterne sono le catene polipeptidiche della luce.

Un anticorpo, o immunoglobulina, è una proteina prodotta dalle cellule plasmatiche nel corpo. Il sistema immunitario del corpo utilizza anticorpi per riconoscere gli antigeni trovati in oggetti stranieri ostili, come batteri e virus, e sbarazzarsi di loro. Ogni anticorpo viene prodotto in reazione a un antigene specifico presente sugli invasori stranieri.

Per quanto riguarda la struttura anticorpale, le estremità superiori di entrambe le serie di catene nella regione FAB sono note come sito di legame dell'antigene. Questi bI siti inding sono l'area della massima variazione tra due tipi di anticorpi. Questo perché l'anticorpo utilizzerà i siti di legame per attaccarsi all'antigene che è stato progettato per target.

Le estremità delle catene di luce possono essere classificate come kappa o lambda nei mammiferi, mentre i vertebrati inferiori hanno anche una forma Iota. Il trucco a catena pesante determina la sottoclasse dell'anticorpo. Queste catene pesanti possono variare per dimensioni e composizione. Alcuni sono composti da circa 450 aminoacidi mentre altri hanno circa 550.

La punta di ogni tipo di anticorpo è costituita da circa 110 a 130 aminoacidi. Questi suggerimenti sono suddivisi in due regioni. La regione ipervariabile (HV) contiene la più ampia variazione negli aminoacidi, mentre la regione del framework (FR) è più costante e stabile. La regione HV stabilisce un contatto diretto con l'antigene. Questo è il motivo per cui a volte viene definita determinazione gratuitaG Regione (CDR).

Mentre l'estremità superiore della struttura dell'anticorpo si lega all'antigene, la regione FC, nota anche come regione cristallizzabile del frammento, determina come l'anticorpo si occupa dell'antigene. Ciò significa che l'anticorpo può regolare e stimolare una risposta immunitaria appropriata. Le regioni costanti possono essere divise in cinque classi di isotipi: immunoglobulina M (IgM), immunoglobulina G (IgG), immunoglobulina E (IgE), immunoglobulina D (IgD) e immunoglobulina A (IgA). La composizione della regione costante di ciascun isotipo è identica.