Was ist die grundlegende Antikörperstruktur?
Die grundlegende Antikörperstruktur ist ein Y-förmiges Proteinmolekül mit zwei schweren und zwei leichten Polypeptidketten. Man kann die Y -Antikörperstruktur visualisieren, die als V auf einem Kleinbuchstaben L mit einer Linie an der Außenkante und parallel zum V stehend stand. Der als FC -Region des Antikörpers bekannte Kleinbuchstaben -L enthält die beiden schweren Polypeptidketten, die nach oben steigen, um die V oder die fabelhafte Region zu bilden. Die Innenlinien des V sind die Enden der schweren Ketten, während die äußeren Linien die leichten Polypeptidketten sind. Das Immunsystem des Körpers verwendet Antikörper, um Antigene zu erkennen, die in feindlichen Fremdkörpern wie Bakterien und Viren zu finden sind und sie loswerden. Jeder Antikörper wird als Reaktion auf ein spezifisches Antigen auf den Fremdinvasoren erzeugt. Diese bInder -Standorte sind der Bereich mit größter Abweichung zwischen zwei beliebigen Arten von Antikörpern. Dies liegt daran
Die Enden der Lichtketten können entweder als Kappa oder Lambda in Säugetieren klassifiziert werden, während niedrigere Wirbeltiere auch eine IoTA -Form haben. Das schwere Ketten-Make-up bestimmt die Unterklasse des Antikörpers. Diese schweren Ketten können in Größe und Zusammensetzung variieren. Einige bestehen aus rund 450 Aminosäuren, während andere rund 550 haben.
Die Spitze jeder Art von Antikörper besteht aus etwa 110 bis 130 Aminosäuren. Diese Tipps werden in zwei Regionen unterteilt. Die hypervariable Region (HV) enthält die breiteste Variation der Aminosäuren, während die Rahmenregion (FR) konstanter und stabiler ist. Die HV -Region hat direkten Kontakt mit dem Antigen. Aus diesem Grund wird es manchmal als kostenloses Determinin bezeichnetG Region (CDR).
Während das obere Ende der Antikörperstruktur an das Antigen bindet, bestimmt die FC -Region, auch als Fragment -Kristallisierungsregion bekannt, wie der Antikörper mit dem Antigen umgeht. Dies bedeutet, dass der Antikörper eine geeignete Immunantwort regulieren und stimulieren kann. Die konstanten Regionen können in fünf Isotypklassen unterteilt werden: Immunglobulin M (IgM), Immunglobulin G (IgG), Immunglobulin E (IGE), Immunglobulin D (IGD) und Immunglobulin A (IGA). Die Zusammensetzung der konstanten Region jedes Isotyps ist identisch.