Vad är den grundläggande antikroppsstrukturen?
Den grundläggande antikroppsstrukturen är en Y-formad proteinmolekyl med två tunga och två lätta polypeptidkedjor. Man kan visualisera Y-antikroppsstrukturen uppdelad som en V som står på en liten L med en linje på antingen ytterkanten av och parallellt med V. Den små bokstaven L, känd som Fc-regionen för antikroppen, inkluderar de två tunga polypeptidkedjorna , som klättrar uppåt för att bilda V, eller Fab-regionen. De inre linjerna på V är ändarna på de tunga kedjorna, medan de yttre linjerna är de lätta polypeptidkedjorna.
En antikropp, eller immunoglobulin, är ett protein som produceras av plasmaceller i kroppen. Kroppens immunsystem använder antikroppar för att känna igen antigen som finns i fientliga främmande föremål, till exempel bakterier och virus, och bli av med dem. Varje antikropp produceras som reaktion på ett specifikt antigen som finns på de främmande inkräktarna.
När det gäller antikroppsstrukturen är de övre ändarna av båda uppsättningarna av kedjor i Fab-regionen kända som antigenbindningsstället. Dessa bindningsställen är det område med störst variation mellan två typer av antikroppar. Detta beror på att antikroppen kommer att använda bindningsställena för att fästa sig till antigenet som den var utformad för att rikta in sig på.
Ändarna på de lätta kedjorna kan klassificeras som kappa eller lambda hos däggdjur, medan lägre ryggradsdjur också har en jodform. Tungkedjens sammansättning bestämmer antikroppens underklass. Dessa tunga kedjor kan variera i storlek och sammansättning. Vissa består av cirka 450 aminosyror medan andra har cirka 550.
Spetsen på varje typ av antikropp består av cirka 110 till 130 aminosyror. Dessa tips är indelade i två regioner. Den hypervariabla regionen (HV) innehåller den största variationen i aminosyror, medan ramverket (FR) är mer konstant och stabil. HV-regionen tar direkt kontakt med antigenet. Det är därför det ibland kallas den kompletta bestämningsregionen (CDR).
Medan den övre änden av antikroppsstrukturen binder till antigenet, bestämmer Fc-regionen, även känd som fragmentets kristalliserbara region, hur antikroppen hanterar antigenet. Detta innebär att antikroppen kan reglera och stimulera ett lämpligt immunsvar. De konstanta regionerna kan delas in i fem isotype klasser: Immunoglobulin M (IgM), Immunoglobulin G (IgG), Immunoglobulin E (IgE), Immunoglobulin D (IgD) och Immunoglobulin A (IgA). Den konstanta regionkompositionen för varje isotyp är identisk.