Jaka jest podstawowa struktura przeciwciał?
Podstawowa struktura przeciwciała jest cząsteczką białka w kształcie litery Y, zawierającą dwa ciężkie i dwa lekkie łańcuchy polipeptydowe. Można zwizualizować strukturę przeciwciała Y w podziale jako V stojące na małej litery L z linią na zewnętrznej krawędzi i równolegle do V. Mała litera L, znana jako region Fc przeciwciała, obejmuje dwa ciężkie łańcuchy polipeptydowe , które wspinają się w górę, tworząc region V lub Fab. Wewnętrzne linie V to końce ciężkich łańcuchów, podczas gdy zewnętrzne linie to lekkie łańcuchy polipeptydowe.
Przeciwciało lub immunoglobulina jest białkiem wytwarzanym przez komórki plazmatyczne w organizmie. Układ odpornościowy organizmu wykorzystuje przeciwciała do rozpoznawania antygenów znajdujących się w wrogich ciałach obcych, takich jak bakterie i wirusy, i pozbywa się ich. Każde przeciwciało jest wytwarzane w reakcji na specyficzny antygen znaleziony na obcych najeźdźcach.
Jeśli chodzi o strukturę przeciwciała, górne końce obu zestawów łańcuchów w regionie Fab są znane jako miejsce wiązania antygenu. Te miejsca wiązania są obszarem największej zmienności między dowolnymi dwoma typami przeciwciał. Wynika to z faktu, że przeciwciało wykorzysta miejsca wiązania do przyłączenia się do antygenu, do którego zaprojektowania miał celować.
Końce lekkich łańcuchów można zaklasyfikować u ssaków jako kappa lub lambda, podczas gdy niższe kręgowce mają również postać joty. Skład łańcucha ciężkiego określa podklasę przeciwciała. Te ciężkie łańcuchy mogą różnić się rozmiarem i składem. Niektóre składają się z około 450 aminokwasów, podczas gdy inne mają około 550.
Końcówka każdego rodzaju przeciwciała składa się z około 110 do 130 aminokwasów. Te wskazówki są podzielone na dwa regiony. Region hiperzmienny (HV) zawiera największą różnorodność aminokwasów, podczas gdy region zrębowy (FR) jest bardziej stały i stabilny. Region HV ma bezpośredni kontakt z antygenem. Z tego powodu jest czasami nazywany komplementarnym regionem determinującym (CDR).
Podczas gdy górny koniec struktury przeciwciała wiąże się z antygenem, region Fc, znany również jako region krystalizujący fragment, określa, w jaki sposób przeciwciało radzi sobie z antygenem. Oznacza to, że przeciwciało może regulować i stymulować odpowiednią odpowiedź immunologiczną. Regiony stałe można podzielić na pięć klas izotypowych: immunoglobulina M (IgM), immunoglobulina G (IgG), immunoglobulina E (IgE), immunoglobulina D (IgD) i immunoglobulina A (IgA). Stały skład regionu każdego izotypu jest identyczny.