Jaka jest podstawowa struktura przeciwciał?
Podstawową strukturą przeciwciał jest cząsteczka białka w kształcie litery Y z dwoma ciężkimi i dwoma lekkimi łańcuchami polipeptydowymi. Można wizualizować strukturę przeciwciał rozbita jako V, stojącą na małej litery L z linią na zewnętrznej krawędzi i równolegle do V. Małą litery L, znaną jako region FC przeciwciała, obejmuje dwa ciężkie łańcuchy polipeptydowe, które wspinają się w górę, tworząc V lub FAB. Wewnętrzne linie V są końcami łańcuchów ciężkich, podczas gdy linie zewnętrzne są lekkimi łańcuchami polipeptydowymi.
Przeciwciało lub immunoglobulinę jest białkiem wytwarzanym przez komórki plazmatyczne w organizmie. Układ odpornościowy organizmu wykorzystuje przeciwciała do rozpoznawania antygenów występujących w wrogich obce obiekty, takie jak bakterie i wirusy, i pozbyć się ich. Każde przeciwciało jest wytwarzane w reakcji na specyficzny antygen znaleziony na obcych najeźdźcach.
Jak dla struktury przeciwciała, górne końce obu zestawów łańcuchów w regionie Fab są znane jako miejsce wiązania antygenu. Te bMiejsca inding to obszar największej zmienności między dowolnym dwoma rodzajami przeciwciał. Wynika to z faktu, że przeciwciało użyje miejsc wiązania, aby przymocować się do antygenu, do którego został zaprojektowany.
Końce łańcuchów lekkich można zaklasyfikować jako kappa lub lambda u ssaków, podczas gdy dolne kręgowce mają również formę IOTA. Makijaż łańcucha ciężkiego określa podklasę przeciwciała. Te ciężkie łańcuchy mogą różnić się rozmiarem i składem. Niektóre składają się z około 450 aminokwasów, podczas gdy inne mają około 550.
Końcówka każdego rodzaju przeciwciała składa się z około 110 do 130 aminokwasów. Te wskazówki są podzielone na dwa regiony. Region hiperwarialny (HV) zawiera najszerszą zmienność aminokwasów, podczas gdy region ramowy (FR) jest bardziej stały i stabilny. Region HV nawiązuje bezpośredni kontakt z antygenem. Dlatego czasami nazywany jest bezpłatną determinacjąregion g (CDR).
Podczas gdy górny koniec struktury przeciwciał wiąże się z antygenem, region FC, znany również jako region krystalizacji fragmentu, określa, w jaki sposób przeciwciało dotyczy antygenu. Oznacza to, że przeciwciało może regulować i stymulować odpowiednią odpowiedź immunologiczną. Stałe regiony można podzielić na pięć klas izotypowych: immunoglobulinę M (IGM), immunoglobulinę G (IgG), immunoglobulinę E (IgE), immunoglobulinę D (IGD) i immunoglobulinę A (IgA). Skład stałego regionu każdego izotypu jest identyczny.