Quelle est la structure de base des anticorps?

La structure de base de l'anticorps est une molécule de protéine en forme de Y comportant deux chaînes polypeptidiques lourdes et deux légères. On peut visualiser la structure d'anticorps Y décomposée en V se tenant sur un L minuscule avec une ligne sur l'un des bords extérieurs du V et parallèle au V. Le L minuscule, appelée région Fc de l'anticorps, comprend les deux chaînes polypeptidiques lourdes. , qui montent pour former le V, ou la région Fab. Les lignes intérieures du V sont les extrémités des chaînes lourdes, tandis que les lignes extérieures sont les chaînes de polypeptides légers.

Un anticorps, ou immunoglobuline, est une protéine produite par les plasmocytes du corps. Le système immunitaire du corps utilise des anticorps pour reconnaître les antigènes présents dans des objets étrangers hostiles, tels que des bactéries et des virus, et s'en débarrasser. Chaque anticorps est produit en réaction à un antigène spécifique trouvé sur les envahisseurs étrangers.

En ce qui concerne la structure de l'anticorps, les extrémités supérieures des deux ensembles de chaînes dans la région Fab sont connues en tant que site de liaison à l'antigène. Ces sites de liaison sont la zone de plus grande variation entre deux types d'anticorps. Cela est dû au fait que l'anticorps utilisera les sites de liaison pour se fixer à l'antigène ciblé.

Les extrémités des chaînes légères peuvent être classées comme kappa ou lambda chez les mammifères, tandis que les vertébrés inférieurs ont également une forme iota. La composition de la chaîne lourde détermine la sous-classe de l'anticorps. Ces chaînes lourdes peuvent varier en taille et en composition. Certaines sont composées d’environ 450 acides aminés alors que d’autres en ont environ 550.

La pointe de chaque type d'anticorps est composée d'environ 110 à 130 acides aminés. Ces conseils sont subdivisés en deux régions. La région hypervariable (HV) contient la plus grande variation d’acides aminés, tandis que la région cadre (FR) est plus constante et stable. La région HV établit un contact direct avec l'antigène. C'est pourquoi on l'appelle parfois la région de détermination complémentaire (CDR).

Alors que l'extrémité supérieure de la structure de l'anticorps se lie à l'antigène, la région Fc, également appelée région cristallisable du fragment, détermine la manière dont l'anticorps traite l'antigène. Cela signifie que l'anticorps peut réguler et stimuler une réponse immunitaire appropriée. Les régions constantes peuvent être divisées en cinq classes d'isotypes: Immunoglobuline M (IgM), Immunoglobuline G (IgG), Immunoglobuline E (IgE), Immunoglobuline D (IgD) et Immunoglobuline A (IgA). La composition en régions constantes de chaque isotype est identique.