Wat is de basisantilichaamstructuur?

De basisantilichaamstructuur is een Y-vormig eiwitmolecuul met twee zware en twee lichte polypeptideketens. Men kan de Y-antilichaamstructuur opgesplitst zien als een V die op een kleine L staat met een lijn aan beide buitenranden van en parallel aan de V. De kleine L, bekend als het Fc-gebied van het antilichaam, omvat de twee zware polypeptideketens , die omhoog klimmen om de V- of de Fab-regio te vormen. De binnenlijnen van de V zijn de uiteinden van de zware ketens, terwijl de buitenlijnen de lichte polypeptideketens zijn.

Een antilichaam of immunoglobuline is een eiwit dat wordt geproduceerd door plasmacellen in het lichaam. Het immuunsysteem van het lichaam gebruikt antilichamen om antigenen in vijandige vreemde voorwerpen, zoals bacteriën en virussen, te herkennen en er vanaf te komen. Elk antilichaam wordt geproduceerd in reactie op een specifiek antigeen dat op de vreemde indringers wordt gevonden.

Wat betreft de antilichaamstructuur, staan ​​de bovenste uiteinden van beide sets van ketens in het Fab-gebied bekend als de antigeenbindingsplaats. Deze bindingsplaatsen vormen het gebied met de grootste variatie tussen twee soorten antilichamen. Dit komt omdat het antilichaam de bindingsplaatsen zal gebruiken om zich te hechten aan het antigeen waarop het was gericht.

De uiteinden van de lichte ketens kunnen worden geclassificeerd als kappa of lambda bij zoogdieren, terwijl lagere gewervelde dieren ook een jota-vorm hebben. De samenstelling van de zware keten bepaalt de subklasse van het antilichaam. Deze zware kettingen kunnen variëren in grootte en samenstelling. Sommige zijn samengesteld uit ongeveer 450 aminozuren, terwijl andere ongeveer 550 hebben.

De punt van elk type antilichaam bestaat uit ongeveer 110 tot 130 aminozuren. Deze tips zijn onderverdeeld in twee regio's. Het hypervariabele (HV) -gebied bevat de grootste variatie in aminozuren, terwijl het framework (FR) -gebied constanter en stabieler is. Het HV-gebied maakt direct contact met het antigeen. Daarom wordt het soms de complementaire bepalende regio (CDR) genoemd.

Terwijl het bovenste uiteinde van de antilichaamstructuur aan het antigeen bindt, bepaalt het Fc-gebied, ook bekend als het fragment kristalliseerbare gebied, hoe het antilichaam met het antigeen omgaat. Dit betekent dat het antilichaam een ​​geschikte immuunrespons kan reguleren en stimuleren. De constante regio's kunnen worden onderverdeeld in vijf isotypeklassen: Immunoglobuline M (IgM), Immunoglobuline G (IgG), Immunoglobuline E (IgE), Immunoglobuline D (IgD) en Immunoglobuline A (IgA). De constante gebiedssamenstelling van elk isotype is identiek.