Wat is de basis antilichaamstructuur?
De basis antilichaamstructuur is een Y-vormig eiwitmolecuul met twee zware en twee lichte polypeptideketens. Men kan de Y -antilichaamstructuur visualiseren die is afgebroken als een V die op een kleine letters L staat met een lijn aan beide buitenrand van en parallel aan de V. De kleine letters L, bekend als het FC -gebied van het antilichaam, omvat de twee zware polypeptideketens, die omhoog klimmen om de V of het Fab -gebied te vormen. De binnenlijnen van de V zijn de uiteinden van de zware ketens, terwijl de buitenlijnen de lichte polypeptideketens zijn.
Een antilichaam of immunoglobuline is een eiwit geproduceerd door plasmacellen in het lichaam. Het immuunsysteem van het lichaam gebruikt antilichamen om antigenen te herkennen die worden gevonden in vijandige vreemde objecten, zoals bacteriën en virussen, en er vanaf te komen. Elk antilichaam wordt geproduceerd in reactie op een specifiek antigeen dat wordt gevonden op de buitenlandse indringers.
Wat betreft de antilichaamstructuur, de bovenste uiteinden van beide sets ketens in het Fab -gebied staan bekend als de antigeenbindingsplaats. Deze BIndagende sites zijn het gebied van de grootste variatie tussen twee soorten antilichamen. Dit komt omdat het antilichaam de bindingsplaatsen zal gebruiken om zich te hechten aan het antigeen dat het is ontworpen om zich te richten.
De uiteinden van de lichte ketens kunnen worden geclassificeerd als kappa of lambda bij zoogdieren, terwijl lagere gewervelde dieren ook een IOTA -vorm hebben. De make-up van de zware keten bepaalt de subklasse van het antilichaam. Deze zware ketens kunnen in grootte en samenstelling variëren. Sommige zijn samengesteld uit ongeveer 450 aminozuren, terwijl anderen ongeveer 550 hebben.
De punt van elk type antilichaam bestaat uit ongeveer 110 tot 130 aminozuren. Deze tips zijn onderverdeeld in twee regio's. Het hypervariabele (HV) gebied bevat de breedste variatie in aminozuren, terwijl het raamwerk (FR) gebied constanter en stabieler is. De HV -regio maakt direct contact met het antigeen. Daarom wordt het soms de gratis determinine genoemdG regio (CDR).
Terwijl het bovenste uiteinde van de antilichaamstructuur bindt aan het antigeen, bepaalt het FC -gebied, ook bekend als het fragmentkristalliseerbare gebied, hoe het antilichaam omgaat met het antigeen. Dit betekent dat het antilichaam een geschikte immuunrespons kan reguleren en stimuleren. De constante gebieden kunnen worden onderverdeeld in vijf isotype -klassen: immunoglobuline M (IgM), immunoglobuline G (IgG), immunoglobuline E (IgE), immunoglobuline D (IgD) en immunoglobuline A (IGA). De samenstelling van het constante gebied van elk isotype is identiek.