Hva er den grunnleggende antistoffstrukturen?

Den grunnleggende antistoffstrukturen er et Y-formet proteinmolekyl med to tunge og to lette polypeptidkjeder. Man kan visualisere Y -antistoffstrukturen som er brutt ned som en V som står på en små bokstaver med en linje på enten utvendig kant av og parallelt med V. Kontrollen L, kjent som FC -regionen i antistoffet, inkluderer de to tunge polypeptidkjedene, som klatrer oppover for å danne V, eller Fab -regionen. De indre linjene til V er endene av de tunge kjedene, mens de ytre linjene er de lette polypeptidkjedene.

Et antistoff, eller immunoglobulin, er et protein produsert av plasmaceller i kroppen. Kroppens immunforsvar bruker antistoffer for å gjenkjenne antigener som finnes i fiendtlige fremmede gjenstander, for eksempel bakterier og virus, og bli kvitt dem. Hvert antistoff produseres som reaksjon på et spesifikt antigen som finnes på de utenlandske inntrengerne.

Når det gjelder antistoffstrukturen, er de øverste endene av begge settene med kjeder i FAB -regionen kjent som antigenbindingsstedet. Disse bInnlingssteder er området med størst variasjon mellom to typer antistoff. Dette er fordi antistoffet vil bruke bindingsstedene for å feste seg til antigenet det ble designet for å målrette.

Endene på de lette kjedene kan klassifiseres som enten kappa eller lambda hos pattedyr, mens lavere virveldyr også har en IOTA -form. Den tunge kjeden sminke bestemmer antistoffets underklasse. Disse tunge kjedene kan variere i størrelse og sammensetning. Noen er sammensatt av rundt 450 aminosyrer mens andre har rundt 550.

Spissen av hver type antistoff består av rundt 110 til 130 aminosyrer. Disse tipsene er delt inn i to regioner. Hypervariable (HV) -regionen inneholder den bredeste variasjonen i aminosyrer, mens rammeverket (FR) er mer konstant og stabil. HV -regionen tar direkte kontakt med antigenet. Dette er grunnen til at det noen ganger blir referert til som det gratis determininG -regionen (CDR).

Mens den øverste enden av antistoffstrukturen binder seg til antigenet, bestemmer FC -regionen, også kjent som det fragmentkrystalliserbare regionen, hvordan antistoffet tar for seg antigenet. Dette betyr at antistoffet kan regulere og stimulere en passende immunrespons. De konstante regionene kan deles inn i fem isotypeklasser: immunoglobulin M (IgM), immunoglobulin G (IgG), immunoglobulin E (IgE), immunoglobulin D (IgD) og immunoglobulin A (IGA). Den konstante regionsammensetningen til hver isotype er identisk.