Hva er den grunnleggende antistoffstrukturen?

Den grunnleggende antistoffstrukturen er et Y-formet proteinmolekyl med to tunge og to lette polypeptidkjeder. Man kan visualisere Y-antistoffstrukturen som er brutt ned som en V som står på en liten L med en linje på enten ytterkanten av og parallelt med V. Den lille bokstaven L, kjent som Fc-regionen til antistoffet, inkluderer de to tunge polypeptidkjedene , som klatrer oppover for å danne V, eller Fab-regionen. De indre linjene til V er endene av de tunge kjedene, mens de ytre linjene er de lette polypeptidkjedene.

Et antistoff, eller immunoglobulin, er et protein produsert av plasmaceller i kroppen. Kroppens immunsystem bruker antistoffer for å gjenkjenne antigener som finnes i fiendtlige fremmedlegemer, som bakterier og virus, og bli kvitt dem. Hvert antistoff produseres som reaksjon på et spesifikt antigen som finnes på de utenlandske inntrengerne.

Når det gjelder antistoffstrukturen, er toppendene av begge sett med kjeder i Fab-regionen kjent som antigenbindingssetet. Disse bindingssidene er området med størst variasjon mellom to typer antistoff. Dette er fordi antistoffet vil bruke bindingsstedene for å feste seg til antigenet det ble designet for å målrette mot.

Endene av de lette kjedene kan klassifiseres som enten kappa eller lambda hos pattedyr, mens nedre virveldyr også har en iotaform. Tungkjedens sammensetning bestemmer antistoffets underklasse. Disse tunge kjedene kan variere i størrelse og sammensetning. Noen er sammensatt av rundt 450 aminosyrer, mens andre har rundt 550.

Spissen av hver type antistoff består av rundt 110 til 130 aminosyrer. Disse tipsene er delt inn i to regioner. Den hypervariable (HV) -regionen inneholder den største variasjonen i aminosyrer, mens rammeområdet (FR) er mer konstant og stabil. HV-regionen tar direkte kontakt med antigenet. Dette er grunnen til at det noen ganger blir referert til som den gratis bestemmende regionen (CDR).

Mens den øverste enden av antistoffstrukturen binder seg til antigenet, bestemmer Fc-regionen, også kjent som fragmentet krystalliserbar region, hvordan antistoffet håndterer antigenet. Dette betyr at antistoffet kan regulere og stimulere en passende immunrespons. De konstante regionene kan deles inn i fem isotypeklasser: Immunoglobulin M (IgM), Immunoglobulin G (IgG), Immunoglobulin E (IgE), Immunoglobulin D (IgD) og Immunoglobulin A (IgA). Den konstante regionsammensetningen for hver isotype er identisk.