O que é a estrutura básica de anticorpos?

A estrutura básica do anticorpo é uma molécula de proteína em forma de Y, caracterizada por duas cadeias polipeptídicas pesadas e duas leves. Pode-se visualizar a estrutura do anticorpo Y discriminada como um V em pé em um L minúsculo com uma linha na borda externa e paralela ao V. O L minúsculo, conhecido como a região Fc do anticorpo, inclui as duas cadeias pesadas de polipeptídeos , que sobem para formar a região V ou Fab. As linhas internas do V são as extremidades das cadeias pesadas, enquanto as linhas externas são as cadeias polipeptídicas leves.

Um anticorpo, ou imunoglobulina, é uma proteína produzida pelas células plasmáticas do corpo. O sistema imunológico do corpo utiliza anticorpos para reconhecer antígenos encontrados em objetos estranhos hostis, como bactérias e vírus, e se livrar deles. Cada anticorpo é produzido em reação a um antígeno específico encontrado nos invasores estrangeiros.

Quanto à estrutura do anticorpo, as extremidades superiores de ambos os conjuntos de cadeias na região Fab são conhecidas como o local de ligação ao antígeno. Esses locais de ligação são a área de maior variação entre dois tipos de anticorpos. Isso ocorre porque o anticorpo usará os locais de ligação para se conectar ao antígeno que foi projetado para atingir.

As extremidades das cadeias leves podem ser classificadas como kappa ou lambda em mamíferos, enquanto os vertebrados inferiores também têm uma forma iota. A composição da cadeia pesada determina a subclasse do anticorpo. Essas cadeias pesadas podem variar em tamanho e composição. Alguns são compostos por cerca de 450 aminoácidos, enquanto outros têm cerca de 550.

A ponta de cada tipo de anticorpo é composta por cerca de 110 a 130 aminoácidos. Essas dicas são subdivididas em duas regiões. A região hipervariável (HV) contém a maior variação de aminoácidos, enquanto a região estrutural (FR) é mais constante e estável. A região HV faz contato direto com o antígeno. É por isso que às vezes é chamada de região determinante complementar (CDR).

Enquanto a extremidade superior da estrutura do anticorpo se liga ao antígeno, a região Fc, também conhecida como região cristalizável do fragmento, determina como o anticorpo lida com o antígeno. Isso significa que o anticorpo pode regular e estimular uma resposta imune apropriada. As regiões constantes podem ser divididas em cinco classes de isotipos: Imunoglobulina M (IgM), Imunoglobulina G (IgG), Imunoglobulina E (IgE), Imunoglobulina D (IgD) e Imunoglobulina A (IgA). A composição da região constante de cada isótipo é idêntica.