Qual é a estrutura básica de anticorpos?

A estrutura básica de anticorpos é uma molécula de proteína em forma de Y com duas cadeias polipeptídicas pesadas e duas luzes. Pode -se visualizar a estrutura do anticorpo Y quebrada como um V em pé em uma minúscula L com uma linha na borda externa e paralela ao V. O LOUTLCASE L, conhecido como região FC do anticorpo, inclui as duas correntes polipeptídicas pesadas, que subem para formar o V, ou a região Fab. As linhas internas do V são as extremidades das cadeias pesadas, enquanto as linhas externas são as cadeias polipeptídicas leves.

Um anticorpo, ou imunoglobulina, é uma proteína produzida por células plasmáticas no corpo. O sistema imunológico do corpo usa anticorpos para reconhecer antígenos encontrados em objetos estranhos hostis, como bactérias e vírus, e se livrar deles. Cada anticorpo é produzido em reação a um antígeno específico encontrado nos invasores estrangeiros. Estes bOs locais de incentivo são a área de maior variação entre dois tipos de anticorpo. Isso ocorre porque o anticorpo usará os locais de ligação para se apegar ao antígeno que foi projetado para segmentar.

As extremidades das cadeias leves podem ser classificadas como Kappa ou Lambda em mamíferos, enquanto os vertebrados inferiores também têm uma forma de iota. A maquiagem da cadeia pesada determina a subclasse do anticorpo. Essas cadeias pesadas podem variar em tamanho e composição. Alguns são compostos por cerca de 450 aminoácidos, enquanto outros têm cerca de 550.

A ponta de cada tipo de anticorpo é composta de cerca de 110 a 130 aminoácidos. Essas dicas são subdivididas em duas regiões. A região hipervariável (HV) contém a variação mais ampla nos aminoácidos, enquanto a região da estrutura (FR) é mais constante e estável. A região HV faz contato direto com o antígeno. É por isso que às vezes é chamado de determinação complementarG Região (CDR).

Enquanto a extremidade superior da estrutura do anticorpo se liga ao antígeno, a região FC, também conhecida como região cristalizável do fragmento, determina como o anticorpo lida com o antígeno. Isso significa que o anticorpo pode regular e estimular uma resposta imune apropriada. As regiões constantes podem ser divididas em cinco classes de isotipo: imunoglobulina M (IgM), imunoglobulina G (IgG), imunoglobulina E (IgE), imunoglobulina D (IGD) e imunoglobulina A (IGA). A composição da região constante de cada isótipo é idêntica.