Qu'est-ce qu'une exopeptidase?

Dans le système digestif, il existe de nombreuses enzymes différentes qui décomposent les molécules alimentaires. Chacune de ces enzymes a un rôle différent et certaines n'agissent que dans un organe spécifique dans des conditions spécifiques. La majeure partie de la digestion a lieu dans l'intestin grêle par un grand nombre d'enzymes différentes. La digestion des protéines est un exemple de processus complexe mis en œuvre dans différents organes par différents groupes d'enzymes. Les exopeptidases sont un groupe d'enzymes impliquées dans la digestion complète des protéines.

La digestion d'une molécule de protéine est très spécifique, car les enzymes impliquées ne cassent que les liaisons à côté de certains acides aminés présents dans la chaîne peptidique. Lorsqu'un lien peptidique est formé, il se situe toujours entre l'extrémité amino d'un acide aminé et l'extrémité carboxyle d'un autre. Lorsque la séquence d'acides aminés est donnée pour une chaîne peptidique ou une protéine particulière, elle est généralement lue de l'extrémité amino, l'extrémité N, au dernier acide aminé, qui possède un carboxyle libre, ou l'extrémité C. Initialement, bien que la protéine soit en train d'être dégradée, très peu d'acides aminés sont produits.

Les protéines sont de grosses molécules et leur digestion comporte plusieurs étapes, commençant dans l'estomac par la pepsine, l'une des trois endopeptidases. Une fois que les protéines partiellement digérées sont transférées de l'estomac vers l'intestin grêle, les deux autres endopeptidases, la trypsine et la chymotrypsine, continuent à décomposer les protéines. Ces trois enzymes divisent les longs brins peptidiques qui composent la protéine en différentes longueurs. Les endopeptidases sont ainsi nommées car elles décomposent les liaisons peptidiques présentes dans la protéine.

Pour compléter le processus de digestion afin de produire des acides aminés simples à partir d'une chaîne de protéines, une exopeptidase est nécessaire. Chaque exopeptidase rompt la liaison entre l’acide aminé final et le reste de la chaîne. Il existe plusieurs exopeptidases, chacune ayant un mode d'action très spécifique. Où l’acide aminé est lié au reste de la chaîne peptidique et quels acides aminés sont joints joue un rôle dans la détermination de l’exopeptidase qui rompra la liaison.

La carboxypeptidase est une exopeptidase qui rompt la liaison entre l'avant dernier et le dernier acide aminé à l'extrémité C-terminale. Une autre exopeptidase, l'aminopeptidase, effectue la même action mais à l'extrémité N-terminale. D'autres exopeptidases, appelées dipeptidases, séparent des paires d'acides aminés particulières. Par exemple, une dipeptidase ne fera que rompre le lien entre une glycine liée à une leucine. Une autre dipeptidase n'agira que sur une liaison peptidique entre deux acides aminés glycine liés l'un à l'autre.

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