Cos'è un'esopeptidasi?
All'interno del sistema digestivo, ci sono molti enzimi diversi che abbattono le molecole di cibo. Ognuno di questi enzimi ha un ruolo diverso e alcuni agiscono solo in un organo specifico in condizioni specifiche. La maggior parte della digestione avviene all'interno dell'intestino tenue da un gran numero di enzimi diversi. La digestione delle proteine è un esempio di un processo complesso che viene eseguito in diversi organi da diversi gruppi di enzimi. Le esopeptidasi sono un gruppo di enzimi coinvolti nella completa digestione delle proteine.
La digestione di una molecola proteica è molto specifica, poiché gli enzimi coinvolti rompono solo i legami oltre a alcuni aminoacidi trovati all'interno della catena peptidica. Quando si forma un legame peptidico, è sempre tra l'estremità amminica di un aminoacido e l'estremità carbossilica di un altro. Quando viene data la sequenza di aminoacidi per una particolare catena peptidica o proteina, viene di solito letta dall'estremità aminotal. Inizialmente, sebbene la proteina venga scomposta, vengono prodotti pochissimi aminoacidi.
Le proteine sono molecole di grandi dimensioni e la loro digestione ha una serie di passaggi, a partire dallo stomaco per pepsina, una delle tre endopeptidasi. Una volta che le proteine digerite parzialmente si spostano dallo stomaco all'intestino tenue, le altre due endopeptidasi, tripsina e chimotrypsina, continuano a abbattere le proteine. Questi tre enzimi dividono i fili peptidici lunghi che costituiscono la proteina in lunghezze variabili. Le endopeptidasi sono così chiamate mentre abbattono i legami peptidici trovati all'interno della proteina.
Per completare il processo digestivo per produrre singoli aminoacidi da una catena proteica, è necessaria un'esopeptidasi. Ogni esopeptidasi rompe il legame tra l'amminoacido finale e il resto della catena. Esistono diverse esopeptidasi, ognuna delle quali ha una modalità di azione altamente specifica. DoveL'amminoacido è unito al resto della catena peptidica e che gli aminoacidi sono uniti hanno un ruolo nel determinare quale esopeptidasi romperà il legame.
La carbossipeptidasi è un'esopeptidasi che rompe il legame tra il secondo ultimo e l'ultimo aminoacido all'estremità terminale C. Un'altra esopeptidasi, aminopeptidasi, svolge la stessa azione ma all'estremità terminale N. Altre esopeptidasi, chiamate dipeptidasi, rompono particolari coppie di aminoacidi. Ad esempio, una dipeptidasi romperà il legame solo tra una glicina legata a una leucina. Un'altra dipeptidasi agirà solo su un legame peptidico tra due aminoacidi di glicina collegati insieme.