Che cos'è un'esopeptidasi?
All'interno del sistema digestivo, ci sono molti diversi enzimi che scompongono le molecole alimentari. Ognuno di questi enzimi ha un ruolo diverso e alcuni agiscono solo in un organo specifico in condizioni specifiche. La maggior parte della digestione avviene all'interno dell'intestino tenue da un gran numero di diversi enzimi. La digestione delle proteine è un esempio di un processo complesso che viene eseguito in diversi organi da diversi gruppi di enzimi. Le esopeptidasi sono un gruppo di enzimi coinvolti nella completa digestione delle proteine.
La digestione di una molecola proteica è molto specifica, poiché gli enzimi coinvolti rompono i legami solo accanto ad alcuni aminoacidi presenti nella catena peptidica. Quando si forma un legame peptidico, è sempre tra l'estremità amminica di un amminoacido e l'estremità carbossilica di un altro. Quando la sequenza amminoacidica viene data per una particolare catena peptidica, o proteina, viene solitamente letta dall'estremità amminica, terminale N, all'ultimo amminoacido, che ha un carbossile libero, o il terminale C. Inizialmente, sebbene la proteina venga scomposta, vengono prodotti pochissimi aminoacidi.
Le proteine sono grandi molecole e la loro digestione ha una serie di passaggi, a partire dallo stomaco dalla pepsina, una delle tre endopeptidasi. Una volta che le proteine parzialmente digerite si spostano dallo stomaco all'intestino tenue, le altre due endopeptidasi, la tripsina e la chimotripsina, continuano a scomporre le proteine. Questi tre enzimi dividono i lunghi filamenti di peptidi che compongono la proteina in varie lunghezze. Le endopeptidasi sono così chiamate mentre rompono i legami peptidici trovati all'interno della proteina.
Per completare il processo digestivo per produrre singoli aminoacidi da una catena proteica, è necessaria un'esopeptidasi. Ogni esopeptidasi rompe il legame tra l'amminoacido finale e il resto della catena. Esistono diverse esopeptidasi, ognuna delle quali ha una modalità di azione altamente specifica. Il punto in cui l'amminoacido è unito al resto della catena peptidica e quali amminoacidi sono uniti insieme svolge un ruolo nel determinare quale esopeptidasi romperà il legame.
La carbossipeptidasi è una esopeptidasi che rompe il legame tra il secondo e l'ultimo amminoacido all'estremità terminale C. Un'altra esopeptidasi, l'aminopeptidasi, svolge la stessa azione ma all'estremità terminale N. Altre esopeptidasi, chiamate dipeptidasi, spezzano particolari coppie di aminoacidi. Ad esempio, una dipeptidasi romperà solo il legame tra una glicina legata a una leucina. Un'altra dipeptidasi agirà solo su un legame peptidico tra due aminoacidi glicina collegati tra loro.