Wat zijn peptide-banden?

Peptidebindingen zijn een soort covalente binding die alleen wordt gevonden in eiwitmoleculen. Deze bindingen voegen aminozuren samen om peptideketens te maken, die vervolgens worden samengevoegd om eiwitten te vormen. Covalente bindingen ontstaan ​​wanneer een atoom in een molecuul één, twee of drie elektronen deelt met een atoom van een ander molecuul. Dit soort obligaties zijn sterk en kunnen moeilijk te verbreken zijn.

Alle eiwitten zijn gemaakt van ketens van aminozuren die op een zeer specifieke manier aan elkaar binden. De meeste aminozuren hebben een enkele carboxylgroep (-COOH) aan de ene kant en een aminogroep (-NH2) aan de andere kant. Aangrenzende aminozuren kunnen een peptidebinding vormen wanneer de carboxylgroep van het ene zuur samengaat met de aminogroep van de andere.

Wanneer peptidebindingen tussen aminozuren worden gevormd, gaat een watermolecule verloren. Dit type reactie wordt een condensatiereactie genoemd. Het watermolecuul (H20) wordt gecreëerd door het verlies van een hydroxyl (-OH) uit de carboxylgroep en een waterstofatoom (H) uit de aminogroep. Het feit dat alle aminozuren op deze manier aan elkaar binden, is een van de factoren die de vorm van het eiwit bepalen dat wordt gemaakt.

Enkele peptidebindingen treden op tussen elke aminozuurparing. Eiwitten worden ook polypeptiden genoemd omdat ze vaak uit tientallen en zelfs honderden aminozuren bestaan ​​die tot peptideketens zijn samengevoegd. Dit betekent dat eiwitten veel peptidebindingen bevatten.

Om een ​​peptidebinding te verbreken, moet een hydrolysereactie - het tegenovergestelde van een condensatiereactie - plaatsvinden. Hydrolysereacties vinden plaats bij het splitsen van eiwitten in peptideketens of peptiden in afzonderlijke aminozuren. Bij hydrolyse wordt een watermolecuul aan de peptidebinding toegevoegd, waardoor het water splitst. De hydroxylgroep (-OH) hecht aan de carboxylgroep van het ene aminozuur en het waterstofatoom (H) hecht aan de aminogroep van het andere.

Peptidebindingen zijn extreem stabiel, wat betekent dat ze moeilijk te breken zijn. Dit is met name van belang voor eiwitten, omdat ze een vitale rol spelen in de meeste levensvormen. Eiwitten die enzymen worden genoemd, regelen bijvoorbeeld bijna alle chemische reacties in levende wezens. Ook is de vorm van een eiwit van vitaal belang voor hoe goed dat eiwit functioneert. De volgorde van de aminozuren waaruit het eiwit bestaat, evenals de sterkte van de peptidebindingen, zijn factoren bij het bepalen en behouden van de vorm van elk specifiek type eiwit.

ANDERE TALEN

heeft dit artikel jou geholpen? bedankt voor de feedback bedankt voor de feedback

Hoe kunnen we helpen? Hoe kunnen we helpen?