Cosa sono le obbligazioni peptidiche?
I legami peptidici sono un tipo di legame covalente che si trova solo all'interno delle molecole proteiche. Questi legami uniscono gli amminoacidi per creare catene peptidiche, che vengono poi unite per formare proteine. I legami covalenti si formano quando un atomo all'interno di una molecola condivide uno, due o tre elettroni con un atomo di un'altra molecola. Questi tipi di obbligazioni sono forti e possono essere difficili da rompere.
Tutte le proteine sono costituite da catene di aminoacidi che si legano insieme in un modo molto specifico. La maggior parte degli aminoacidi ha un singolo gruppo carbossilico (-COOH) da un lato e un gruppo amminico (-NH 2 ) dall'altro. Gli aminoacidi adiacenti possono formare un legame peptidico quando il gruppo carbossilico di un acido si unisce al gruppo amminico dell'altro.
Quando si formano legami peptidici tra aminoacidi, si perde una molecola d'acqua. Questo tipo di reazione è chiamata reazione di condensazione. La molecola d'acqua (H 2 O) è creata dalla perdita di un idrossile (-OH) dal gruppo carbossilico e un atomo di idrogeno (H) dal gruppo amminico. Il fatto che tutti gli aminoacidi si leghino insieme in questo modo è uno dei fattori che determina la forma della proteina prodotta.
Si verificano legami peptidici singoli tra ciascun accoppiamento di aminoacidi. Le proteine sono anche chiamate polipeptidi in quanto sono spesso costituite da decine e persino centinaia di aminoacidi che sono stati uniti in catene peptidiche. Ciò significa che le proteine contengono molti legami peptidici.
Per rompere un legame peptidico, deve verificarsi una reazione di idrolisi - l'opposto di una reazione di condensazione -. Le reazioni di idrolisi hanno luogo quando si dividono le proteine in catene peptidiche o i peptidi in singoli aminoacidi. Nell'idrolisi, una molecola d'acqua viene aggiunta al legame peptidico, causando la scissione dell'acqua. Il gruppo ossidrilico (-OH) si attacca al gruppo carbossilico di un amminoacido e l'atomo di idrogeno (H) si attacca al gruppo amminico dell'altro.
I legami peptidici sono estremamente stabili, il che significa che sono difficili da rompere. Ciò è di particolare importanza per le proteine, poiché svolgono ruoli vitali nella maggior parte delle forme di vita. Ad esempio, le proteine chiamate enzimi controllano quasi tutte le reazioni chimiche all'interno degli esseri viventi. Inoltre, la forma di una proteina è di vitale importanza per il funzionamento di tale proteina. L'ordine degli aminoacidi che compongono la proteina, così come la forza dei legami peptidici, sono fattori nel determinare e mantenere la forma di ogni particolare tipo di proteina.